Proteine cu structură cuaternară: caracteristici structurale și funcționale

Cuprins:

Proteine cu structură cuaternară: caracteristici structurale și funcționale
Proteine cu structură cuaternară: caracteristici structurale și funcționale
Anonim

Un filosof celebru a spus odată: „Viața este o formă de existență a corpurilor proteice”. Și avea perfectă dreptate, pentru că această substanță organică este baza majorității organismelor. Proteina cu structură cuaternară are cea mai complexă structură și proprietăți unice. Articolul nostru îi va fi dedicat. Vom lua în considerare și structura moleculelor de proteine.

Ce este materia organică

Un grup mare de substanțe organice este unit printr-o proprietate comună. Sunt formate din mai multe elemente chimice. Se numesc organice. Acestea sunt hidrogen, oxigen, carbon și azot. Ele formează substanțe organice.

O altă caracteristică comună este că toți sunt biopolimeri. Acestea sunt macromolecule mari. Ele sunt formate dintr-un număr mare de unități repetate numite monomeri. Pentru carbohidrați, acestea sunt monozaharide, pentru lipide, glicerol și acizi grași. Dar ADN-ul și ARN-ul sunt formate din nucleotide.

proteină cuaternară
proteină cuaternară

Chimicstructura proteinelor

Monomerii proteici sunt aminoacizi, fiecare având propria sa structură chimică. Acest monomer se bazează pe un atom de carbon, formează patru legături. Prima dintre ele - cu un atom de hidrogen. Și al doilea și, respectiv, al treilea sunt formați cu o grupă amino și carbox. Ele determină nu numai structura moleculelor de biopolimer, ci și proprietățile acestora. Ultimul grup dintr-o moleculă de aminoacizi se numește radical. Acesta este exact grupul de atomi în care toți monomerii diferă unul de celăl alt, ceea ce provoacă o mare varietate de proteine și ființe vii.

structura moleculelor proteice
structura moleculelor proteice

Structura unei molecule de proteine

Una dintre caracteristicile acestor substanțe organice este că pot exista la diferite niveluri de organizare. Aceasta este structura primară, secundară, terțiară, cuaternară a proteinei. Fiecare dintre ele are anumite proprietăți și calități.

Structură principală

Această structură proteică este cea mai simplă ca structură. Este un lanț de aminoacizi legați prin legături peptidice. Ele se formează între grupările amino și carboxi ale moleculelor învecinate.

structura chimică a proteinelor
structura chimică a proteinelor

Structură secundară

Când un lanț de aminoacizi se rotește într-o spirală, se formează structura secundară a unei proteine. Legătura dintr-o astfel de moleculă se numește hidrogen, iar atomii săi formează aceleași elemente în grupele funcționale ale aminoacizilor. În comparație cu peptidele, ele au mult mai puțină rezistență, dar sunt capabile să mențină această structură.

structura proteică terţiară cuaternară secundară
structura proteică terţiară cuaternară secundară

Structură terțiară

Dar următoarea structură este o minge în care este răsucită o spirală de aminoacizi. Se mai numește și globulă. Există datorită legăturilor care apar între resturile doar ale unui anumit aminoacid - cisteina. Se numesc disulfuri. Această structură este susținută și de legături hidrofobe și electrostatice. Primele sunt rezultatul atracției dintre aminoacizi din mediul acvatic. În astfel de condiții, reziduurile lor hidrofobe practic „se lipesc”, formând un globul. În plus, radicalii de aminoacizi au sarcini opuse care se atrag reciproc. Acest lucru are ca rezultat legături electrostatice suplimentare.

Proteine cu structură cuaternară

Structura cuaternară a unei proteine este cea mai complexă. Acesta este rezultatul fuziunii mai multor globule. Ele pot diferi atât în compoziția chimică, cât și în organizarea spațială. Dacă o proteină cu structură cuaternară se formează numai din reziduuri de aminoacizi, este simplu. Astfel de biopolimeri mai sunt denumiți și proteine. Dar dacă la aceste molecule sunt atașate componente non-proteice, apar proteine. Cel mai adesea, aceasta este o combinație de aminoacizi cu carbohidrați, reziduuri de acid nucleic și fosforic, lipide, atomi individuali de fier și cupru. În natură, sunt cunoscute și complexe de proteine cu substanțe colorante naturale - pigmenți. Această structură a moleculelor de proteine este mai complexă.

Forma spațială a structurii cuaternare a unei proteine estedefinindu-i proprietatile. Oamenii de știință au descoperit că biopolimerii filamentoși sau fibrilari nu se dizolvă în apă. Ele îndeplinesc funcții esențiale pentru organismele vii. Astfel, proteinele musculare actina și miozina asigură mișcarea, iar keratina stă la baza părului uman și animal. Proteinele sferice sau globulare ale structurii cuaternare sunt foarte solubile în apă. Rolul lor în natură este diferit. Astfel de substanțe sunt capabile să transporte gaze precum hemoglobina din sânge, să descompună alimente precum pepsina sau să îndeplinească o funcție de protecție precum anticorpii.

Proprietăți ale proteinelor

O proteină cuaternară, în special una globulară, își poate schimba structura. Acest proces are loc sub influența diverșilor factori. Acestea sunt cel mai frecvent temperaturi ridicate, acizi concentrați sau metale grele.

tip de legătură cu structură cuaternară proteică
tip de legătură cu structură cuaternară proteică

Dacă o moleculă de proteină se desfășoară într-un lanț de aminoacizi, această proprietate se numește denaturare. Acest proces este reversibil. Această structură este capabilă să formeze din nou globule de molecule. Acest proces invers se numește renaturare. Dacă moleculele de aminoacizi se îndepărtează unele de altele și legăturile peptidice sunt rupte, are loc degradarea. Acest proces este ireversibil. O astfel de proteină nu poate fi restaurată. Distrugerea a fost efectuată de fiecare dintre noi când am prăjit ouă.

Astfel, structura cuaternară a unei proteine este tipul de legătură care se formează într-o moleculă dată. Este suficient de puternic, dar sub influența anumitor factori se poate prăbuși.

Recomandat: