O proteină complexă, pe lângă componenta proteică în sine, conține un grup suplimentar de natură diferită (protetică). Ca această componentă acționează carbohidrații, lipidele, metalele, reziduurile de acid fosforic, acizii nucleici. Acest articol vă va spune cum diferă proteinele simple de cele complexe, în ce tipuri sunt împărțite aceste substanțe și care sunt caracteristicile lor. Principala diferență dintre substanțele considerate este compoziția lor.
Proteine complexe: definiție
Acestea sunt substanțe cu două componente, care includ o proteină simplă (lanțuri peptidice) și o substanță neproteică (grup protetic). În procesul de hidroliză, se formează aminoacizi, o parte neproteică și produse de degradare. Cum diferă proteinele simple de cele complexe? Primele constau numai din aminoacizi.
Clasificarea și caracterizarea proteinelor complexe
Aceste substanțe sunt împărțite în tipuri în funcție de tipul grupului suplimentar. La complexproteinele includ:
- Glicoproteinele sunt proteine ale căror molecule conțin un reziduu de carbohidrați. Printre aceștia se disting proteoglicanii (componente ale spațiului intercelular), care includ mucopolizaharide în structura lor. Glicoproteinele includ imunoglobuline.
- Lipoproteinele includ o componentă lipidică. Acestea includ apolipoproteinele, care îndeplinesc funcția de a asigura transportul lipidelor.
- Metaloproteinele conțin ioni de metal (cupru, mangan, fier etc.) legați printr-o interacțiune donor-acceptor. Acest grup nu include proteinele hem, care includ compuși ai inelului de profilaxie cu fier și compuși similari acestora ca structură (clorofilă, în special).
- Nucleoproteinele sunt proteine care au legături necovalente cu acizii nucleici (ADN, ARN). Acestea includ cromatina, o componentă a cromozomilor.
- 5. Fosfoproteinele, care includ cazeina (o proteină complexă de cheag), includ reziduuri de acid fosforic legate covalent.
Cromoproteinele sunt unite de culoarea componentei protetice. Această clasă include proteine heme, clorofile și flavoproteine
Caracteristici ale glicoproteinelor și proteoglicanilor
Aceste proteine sunt substanțe complexe. Proteoglicanii conțin o proporție mare de carbohidrați (80-85%), în glicoproteinele convenționale, conținutul este de 15-20%. Acizii uronici sunt prezenți numai în molecula de proteoglican; carbohidrații lor sunt caracterizați printr-o structură regulată cu unități repetate. Care este structura și funcția proteinelor glicoproteice complexe? Lanțurile lor de carbohidrați includ doar 15 verigi și sunt neregulate.structura. În structura glicoproteinelor, conexiunea unui carbohidrat cu o componentă proteică se realizează de obicei prin reziduuri de aminoacizi, cum ar fi serina sau aspargina.
Funcțiile glicoproteinelor:
- Face parte din peretele celular bacterian, țesutul conjunctiv și țesutul cartilajului, înconjoară fibrele de colagen și elastină.
- Joacă un rol protector. De exemplu, anticorpii, interferonii, factorii de coagulare a sângelui (protrombina, fibrinogenul) au această structură.
- Sunt receptori care interacționează cu un efector - o moleculă mică non-proteică. Acesta din urmă, alăturându-se proteinei, duce la o modificare a conformației acesteia, ceea ce duce la un anumit răspuns intracelular.
- Efectuați funcția hormonală. Glicoproteinele includ hormoni gonadotropi, adrenocorticotropi și de stimulare a tiroidei.
- Transportă substanțe în sânge și ionii prin membrana celulară (transferină, transcortină, albumină, Na+, K+ -ATPaza).
Enzimele glicoproteice includ colinesteraza și nucleaza.
Mai multe despre proteoglicani
De obicei, proteoglicanul proteic complex include în structura sa lanțuri mari de carbohidrați cu reziduuri de dizaharide repetate, constând dintr-un fel de acid uronic și un amino zahăr. Lanțurile oligo- sau polizaharide se numesc glicani. Primele conțin de obicei 2-10 unități monomerice.
În funcție de structura lanțurilor de carbohidrați, se disting diferite tipuri ale acestora, de exemplu, acruheteropolizaharide cu un număr mare de grupări acide sau glicozaminoglicani, inclusiv grupări amino. Acestea din urmă includ:
- Acid hialuronic, care este utilizat activ în cosmetologie.
- Heparină, care previne coagularea sângelui.
- Keratanulsulfații sunt componente ale cartilajului și corneei.
- Sulfații de condroitină fac parte din cartilaj și lichidul sinovial.
Acești polimeri sunt componente ale proteoglicanilor care umplu spațiul intercelular, rețin apa, lubrifiază părțile mobile ale articulațiilor și sunt componentele lor structurale. Hidrofilitatea (solubilitate bună în apă) a proteoglicanilor le permite să creeze o barieră pentru moleculele mari și microorganismele din spațiul intercelular. Cu ajutorul lor, se creează o matrice asemănătoare jeleului, în care sunt scufundate fibrele altor proteine importante, cum ar fi colagenul. Șuvițele sale din mediul proteoglican au formă de copac.
Caracteristici și tipuri de lipoproteine
Lipoproteina proteică complexă are o natură dublă hidrofilă și hidrofobă bine definită. Miezul moleculei (partea hidrofobă) este format din esteri de colesterol nepolari și triacilgliceride.
În afara zonei hidrofile se află partea proteică, fosfolipidele, colesterolul. Există mai multe tipuri de proteine lipoproteice, în funcție de structura lor.
Clase principale de lipoproteine:
- Proteine complexe de în altă densitate (HDL, α-lipoproteine). Mută colesterolul către ficat și țesuturile periferice.
- Densitate scăzută (LDL, β-lipoproteine). Cu exceptiacolesterolul este transportat de triacilgliceride și fosfolipide.
- Densitate foarte scăzută (VLDL, pre-β-lipoproteine). Efectuați o funcție similară cu LDL.
- Chilomicroni (XM). Transportați acizii grași și colesterolul din intestine după aportul alimentar.
O astfel de patologie vasculară precum ateroscleroza apare ca urmare a unui raport incorect al diferitelor tipuri de lipoproteine din sânge. În funcție de caracteristicile compoziției, pot fi identificate mai multe tendințe în structura fosfolipidelor (de la HDL la chilomicroni): o scădere a proporției de proteine (de la 80 la 10%) și fosfolipide, o creștere a procentului de triacilgliceride (de la 20 la 90%).
Există multe enzime importante printre metaloproteine
Metaloproteina poate include ioni ai mai multor metale. Prezența lor afectează orientarea substratului în locul activ (catalitic) al enzimei. Ionii metalici sunt localizați în locul activ și joacă un rol important în reacția catalitică. Adesea ionul funcționează ca un acceptor de electroni.
Exemple de metale conținute în structura metaloproteinelor enzimatice:
- Cupru este inclus în compoziția citocrom oxidazei, care, împreună cu hemul, conține un ion al acestui metal. Enzima este implicată în formarea ATP în timpul funcționării lanțului respirator.
- Fierul conține enzime precum feritina, care îndeplinește funcția de depunere a fierului în celulă; transferină - un purtător de fier în sânge; catalaza este responsabilă de reacția de neutralizare a peroxidului de hidrogen.
- Zincul este un metal caracteristicalcool dehidrogenază implicată în oxidarea alcoolilor etilici și similari; lactat dehidrogenază - o enzimă în metabolismul acidului lactic; anhidrază carbonică care catalizează formarea acidului carbonic din CO2 şi H2O; fosfataza alcalină, care realizează scindarea hidrolitică a esterilor acidului fosforic cu diverși compuși; α2-macroglobulina este o proteină din sânge anti-protează.
- Seleniul face parte din tiroperoxidază, care este implicată în formarea hormonilor tiroidieni; glutation peroxidază, care îndeplinește o funcție antioxidantă.
- Calciul este caracteristic structurii α-amilazei, o enzimă pentru descompunerea hidrolitică a amidonului.
Fosfoproteine
Ce este inclus în proteinele complexe ale fosfoproteinelor? Această categorie se caracterizează prin prezența unei grupări fosfat, care este asociată cu partea proteică prin aminoacizi cu hidroxil (tirozină, serină sau treonină). Care este funcția acidului fosforic în structura proteinelor? Schimbă structura moleculei, îi conferă o încărcare, crește solubilitatea, afectează proprietățile proteinei. Exemple de fosfoproteine sunt cazeina din lapte și albumina de ou, dar enzimele sunt în mare parte din această categorie de proteine complexe.
Grupul fosfat joacă un rol funcțional important, deoarece multe proteine nu sunt legate permanent de ea. Procesele de fosforilare și defosforilare au loc constant în celulă. Ca urmare, se realizează reglarea activității proteinelor. De exemplu, dacă histonele sunt proteine legate de acizi nucleici, acestea trecîntr-o stare fosforilată, apoi activitatea genomului (materialul genetic) crește. Activitatea unor enzime precum glicogen sintetaza și glicogen fosforilaza depinde de fosforilare.
Nucleoproteine
Nucleoproteinele sunt proteine legate de acizii nucleici. Ele fac parte integrantă din stocarea și reglarea materialului genetic, activitatea ribozomilor care îndeplinesc funcția de sinteză a proteinelor. Cele mai simple forme de viață ale virusurilor pot fi numite ribo- și dezoxiribonucleoproteine, deoarece sunt compuse din material genetic și proteine.
Cum interacționează acidul dezoxiribonucleic (ADN) și histonele? În cromatină se disting 2 tipuri de proteine asociate cu ADN (histone și non-histone). Primii sunt implicați în stadiul inițial al compactării ADN-ului. O moleculă de acid nucleic se înfășoară în jurul proteinelor pentru a forma nucleozomi. Firul rezultat este asemănător margelelor, ele formează o structură supercoilată (fibrilă de cromatină) și o supercoil (cromonemul de interfaz). Datorită acțiunii proteinelor histonice și proteinelor de nivel superior, este prevăzută cu o reducere a dimensiunii ADN-ului de mii de ori. Este suficient să comparăm dimensiunea cromozomilor și lungimea acidului nucleic pentru a evalua importanța proteinelor (6-9 cm și, respectiv, 10-6 µm).
Ce sunt cromoproteinele
Cromoproteinele conțin grupe foarte diverse care au un singur lucru în comun - prezența culorii în componenta protetică. Proteinele complexe din această categorie sunt împărțite în: hemoproteine (conțin hem în structură), proteine retiniene (vitamina A), flavoproteine (vitamina B2),proteine cobamidă (vitamina B12).
Hemoproteinele sunt clasificate în funcție de funcțiile lor în neenzimatice (hemoglobină și proteină mioglobină) și enzime (citocromi, catalază, peroxidază).
Flavoproteinele conțin ca componentă protetică derivați ai vitaminei B2 flavin mononucleotid (FMN) sau flavin adenin dinucleotid (FAD). Aceste enzime sunt, de asemenea, implicate în transformările redox. Acestea includ oxidoreductaze.
Ce sunt citocromii?
Așa cum este descris mai sus, hemul este compus din porfirină. Structura sa include 4 inele de pirol și fier feros. Un grup special de enzime heme - citocromi, care diferă prin compoziția aminoacizilor și numărul de lanțuri peptidice, sunt specializate în realizarea reacțiilor redox, care asigură transferul de electroni în lanțul respirator. Aceste enzime sunt implicate în oxidarea microzomală - reacțiile inițiale de biotransformare a xenobioticelor, ducând la neutralizarea lor și la schimbul multor substanțe exogene și exogene, de exemplu, steroizi, acizi grași saturați.
Influența grupului protetic
Grupul protetic, care face parte din proteine complexe, îi afectează proprietățile: își modifică sarcina, solubilitatea, termoplasticitatea. De exemplu, reziduurile de acid fosforic sau monozaharidele au un astfel de efect. Partea de carbohidrați inclusă în compoziția unei proteine complexe o protejează de proteoliză (distrugerea ca urmare a procesului de hidroliză), afectează pătrunderea moleculelor prin celulă.membrana, secretia si sortarea acestora. Fragmentul lipidic permite crearea de canale proteice pentru transportul compușilor slab solubili în apă (hidrofobi).
Structura și funcțiile proteinelor complexe sunt complet dependente de grupul protetic. De exemplu, hemul care conține fier din hemoglobină leagă oxigenul și dioxidul de carbon. Datorită nucleoproteinelor formate ca urmare a interacțiunii histonelor, protaminelor cu ADN-ul sau ARN-ul, materialul genetic este protejat, depozitat compact, iar ARN-ul este legat în timpul sintezei proteinelor. Nucleoproteinele sunt complexe stabile de proteine și acizi nucleici.
Concluzie
Astfel, proteinele complexe îndeplinesc o gamă largă de funcții în organism. Prin urmare, aportul de macro și micronutrienți este atât de important pentru menținerea sănătății. Metalele fac parte din multe enzime. Cunoscând biochimia, caracteristicile sănătății tale și starea ecologică a locului de reședință, îți poți ajusta propria dietă. De exemplu, alocați teritorii care sunt caracterizate de un deficit al oricărui element. Introducerea sa suplimentară în dietă sub formă de suplimente vă permite să compensați deficiența.
