Una dintre definițiile vieții este următoarea: „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”. Pe planeta noastră, fără excepție, toate organismele conțin substanțe organice precum proteinele. Acest articol va descrie proteinele simple și complexe, va identifica diferențele în structura moleculară și, de asemenea, va lua în considerare funcțiile lor în celulă.
Ce sunt proteinele
Din punct de vedere al biochimiei, aceștia sunt polimeri organici cu molecul mare, ai căror monomeri sunt 20 de tipuri de aminoacizi diferiți. Ele sunt interconectate prin legături chimice covalente, denumite altfel legături peptidice. Deoarece monomerii proteici sunt compuși amfoteri, ei conțin atât o grupare amino, cât și o grupare funcțională carboxil. Între ele are loc o legătură chimică CO-NH.
Dacă o polipeptidă constă din reziduuri de aminoacizi, formează o proteină simplă. Moleculele polimerice care conțin suplimentar ioni metalici, vitamine, nucleotide, carbohidrați sunt proteine complexe. În continuare noiluați în considerare structura spațială a polipeptidelor.
Niveluri de organizare a moleculelor de proteine
Vin în patru configurații diferite. Prima structură este liniară, este cea mai simplă și are forma unui lanț polipeptidic; în timpul spiralizării sale, se formează legături suplimentare de hidrogen. Ele stabilizează helixul, care se numește structură secundară. Nivelul terțiar de organizare are proteine simple și complexe, majoritatea celulelor vegetale și animale. Ultima configurație, cea cuaternară, ia naștere din interacțiunea mai multor molecule din structura nativă, unite prin coenzime, aceasta este structura proteinelor complexe care îndeplinesc diverse funcții în organism.
Diversitatea proteinelor simple
Acest grup de polipeptide nu este numeroase. Moleculele lor constau numai din reziduuri de aminoacizi. Proteinele includ, de exemplu, histone și globuline. Primele sunt prezentate în structura nucleului și sunt combinate cu molecule de ADN. Al doilea grup - globulinele - sunt considerate principalele componente ale plasmei sanguine. O proteină precum gama globulina îndeplinește funcțiile de protecție imunitară și este un anticorp. Acești compuși pot forma complecși care includ carbohidrați complecși și proteine. Proteinele simple fibrilare, cum ar fi colagenul și elastina, fac parte din țesutul conjunctiv, cartilaj, tendoane și piele. Principalele lor funcții sunt construcția și suportul.
Tublina proteică face parte din microtubuli, care sunt componente ale cililor și flagelilor unor astfel de organisme unicelulare, cum ar fi ciliați, euglena, flagelații paraziți. Aceeași proteină se găsește în organismele multicelulare (flagelele spermatozoizilor, cilii de ou, epiteliul ciliat al intestinului subțire).
Proteina cu albumină îndeplinește o funcție de stocare (de exemplu, albușul de ou). În endospermul semințelor plantelor de cereale - secară, orez, grâu - se acumulează molecule de proteine. Se numesc incluziuni celulare. Aceste substanțe sunt folosite de germenul semințelor la începutul dezvoltării sale. În plus, conținutul ridicat de proteine din boabele de grâu este un indicator foarte important al calității făinii. Pâinea coaptă din făină bogată în gluten are un gust ridicat și este mai sănătoasă. Glutenul este conținut în așa-numitele soiuri de grâu dur. Plasma sanguină a peștilor de adâncime conține proteine care îi împiedică să moară din cauza frigului. Au proprietăți antigel, prevenind moartea organismului la temperaturi scăzute ale apei. Pe de altă parte, peretele celular al bacteriilor termofile care trăiesc în izvoarele geotermale conține proteine care își pot păstra configurația naturală (structură terțiară sau cuaternară) și nu se denatura în intervalul de temperatură de la +50 la + 90 °С.
Proteide
Acestea sunt proteine complexe, care se caracterizează printr-o mare diversitate datorită diferitelor funcții pe care le îndeplinesc. După cum sa menționat mai devreme, acest grup de polipeptide, în plus față de partea proteică, conține un grup protetic. Sub influența diverșilor factori, cum ar fi temperatura ridicată, sărurile metalelor grele, alcaline concentrate și acizi, proteinele complexe își pot schimbaforma spațială, simplificând-o. Acest fenomen se numește denaturare. Structura proteinelor complexe este ruptă, legăturile de hidrogen sunt rupte, iar moleculele își pierd proprietățile și funcțiile. De regulă, denaturarea este ireversibilă. Dar pentru unele polipeptide care îndeplinesc funcții catalitice, motorii și de semnal, este posibilă renaturarea - refacerea structurii naturale a proteinei.
Dacă acțiunea factorului destabilizator are loc pentru o perioadă lungă de timp, molecula proteică este complet distrusă. Aceasta duce la scindarea legăturilor peptidice ale structurii primare. Nu mai este posibilă restabilirea proteinei și a funcțiilor acesteia. Acest fenomen se numește distrugere. Un exemplu este fierberea ouălor de găină: proteina lichidă - albumina, care se află în structura terțiară, este complet distrusă.
Biosinteza proteinelor
Reamintim încă o dată că compoziția polipeptidelor organismelor vii include 20 de aminoacizi, printre care se numără și esențiali. Acestea sunt lizina, metionina, fenilalanina etc. Ele intră în fluxul sanguin din intestinul subțire după descompunerea produselor proteice din acesta. Pentru a sintetiza aminoacizi neesențiali (alanina, prolina, serină), ciupercile și animalele folosesc compuși care conțin azot. Plantele, fiind autotrofe, formează în mod independent toți monomerii compuși necesari, reprezentând proteine complexe. Pentru a face acest lucru, ei folosesc nitrați, amoniac sau azot liber în reacțiile lor de asimilare. La microorganisme, unele specii se asigură un set complet de aminoacizi, în timp ce la altele sunt sintetizați doar unii monomeri. Etapebiosinteza proteinelor are loc în celulele tuturor organismelor vii. Transcripția are loc în nucleu, iar translația are loc în citoplasma celulei.
Prima etapă - sinteza precursorului ARNm are loc cu participarea enzimei ARN polimerază. Rupe legăturile de hidrogen dintre catenele de ADN, iar pe una dintre ele, conform principiului complementarității, asamblează o moleculă de pre-ARNm. Acesta suferă tăierea, adică se maturizează, apoi iese din nucleu în citoplasmă, formând o matrice de acid ribonucleic.
Pentru implementarea celei de-a doua etape, este necesar să existe organele speciale - ribozomi, precum și molecule de acizi ribonucleici informaționali și de transport. O altă condiție importantă este prezența moleculelor de ATP, deoarece reacțiile de schimb plastic, care includ biosinteza proteinelor, au loc cu absorbția de energie.
Enzime, structura și funcțiile lor
Acesta este un grup mare de proteine (aproximativ 2000) care acționează ca substanțe care afectează rata reacțiilor biochimice în celule. Pot fi simple (trepsină, pepsină) sau complexe. Proteinele complexe constau dintr-o coenzimă și o apoenzimă. Specificitatea proteinei în sine față de compușii asupra cărora acționează determină coenzima, iar activitatea proteinelor se observă numai atunci când componenta proteică este asociată cu apoenzima. Activitatea catalitică a unei enzime nu depinde de întreaga moleculă, ci doar de situsul activ. Structura sa corespunde structurii chimice a substanței catalizate conform principiului„key-lock”, deci acțiunea enzimelor este strict specifică. Funcțiile proteinelor complexe sunt atât participarea la procesele metabolice, cât și utilizarea lor ca acceptoare.
Clase de proteine complexe
Au fost dezvoltate de biochimiști pe baza a 3 criterii: proprietăți fizice și chimice, caracteristici funcționale și caracteristici structurale specifice ale proteinelor. Primul grup include polipeptide care diferă în proprietăți electrochimice. Ele sunt împărțite în bazice, neutre și acide. În raport cu apa, proteinele pot fi hidrofile, amfifile și hidrofobe. Al doilea grup include enzimele, care au fost luate în considerare de noi mai devreme. Al treilea grup include polipeptide care diferă în compoziția chimică a grupurilor protetice (acestea sunt cromoproteine, nucleoproteine, metaloproteine).
Să luăm în considerare proprietățile proteinelor complexe mai detaliat. De exemplu, o proteină acidă care face parte din ribozomi conține 120 de aminoacizi și este universală. Se găsește în organelele care sintetizează proteine atât din celulele procariote, cât și din celulele eucariote. Un alt reprezentant al acestui grup, proteina S-100, constă din două lanțuri legate printr-un ion de calciu. Face parte din neuroni și neuroglia - țesutul de susținere al sistemului nervos. O proprietate comună a tuturor proteinelor acide este un conținut ridicat de acizi carboxilici dibazici: glutamic și aspartic. Proteinele alcaline includ histonele - proteine care fac parte din acizii nucleici din ADN și ARN. O caracteristică a compoziției lor chimice este o cantitate mare de lizină și arginină. Histonele, împreună cu cromatina nucleului, formează cromozomi - cele mai importante structuri ale eredității celulare. Aceste proteine sunt implicate în procesele de transcripție și traducere. Proteinele amfifile sunt prezente pe scară largă în membranele celulare, formând un dublu strat de lipoproteine. Astfel, după ce am studiat grupele de proteine complexe considerate mai sus, am fost convinși că proprietățile lor fizico-chimice sunt determinate de structura componentei proteice și de grupele protetice.
Unele proteine complexe ale membranei celulare sunt capabile să recunoască și să răspundă la diverși compuși chimici, cum ar fi antigenele. Aceasta este o funcție de semnalizare a proteinelor, este foarte importantă pentru procesele de absorbție selectivă a substanțelor provenite din mediul extern și pentru protecția acestuia.
Glicoproteine și proteoglicani
Sunt proteine complexe care diferă unele de altele prin compoziția biochimică a grupelor protetice. Dacă legăturile chimice dintre componenta proteică și partea carbohidrată sunt covalent-glicozidice, astfel de substanțe se numesc glicoproteine. Apoenzima lor este reprezentată de molecule de mono- și oligozaharide, exemple de astfel de proteine sunt protrombina, fibrinogenul (proteine implicate în coagularea sângelui). Hormonii cortico- și gonadotropi, interferonii, enzimele membranare sunt și glicoproteine. În moleculele de proteoglican, partea proteică este de numai 5%, restul cade pe grupul protetic (heteropolizaharidă). Ambele părți sunt conectate printr-o legătură glicozidică a grupărilor OH-treonină și arginină și a grupărilor NH₂-glutamină și lizină. Moleculele de proteoglican joacă un rol foarte important în metabolismul apă-sare al celulei. De mai josprezintă un tabel cu proteine complexe studiate de noi.
| Glicoproteine | Proteoglicani |
| Componente structurale ale grupurilor protetice | |
| 1. Monozaharide (glucoză, galactoză, manoză) | 1. Acid hialuronic |
| 2. Oligozaharide (m altoză, lactoză, zaharoză) | 2. Acid condroitic. |
| 3. Derivați aminoacizi acetilați ai monozaharidelor | 3. Heparină |
| 4. Deoxizaharide | |
| 5. Acizi neuramic și sialic | |
Metaloproteine
Aceste substanțe conțin ioni ai unuia sau mai multor metale în moleculele lor. Luați în considerare exemple de proteine complexe aparținând grupului de mai sus. Acestea sunt în primul rând enzime precum citocrom oxidaza. Este situat pe cresta mitocondriilor și activează sinteza ATP. Ferina și transferrina sunt proteine care conțin ioni de fier. Primul le depune în celule, iar al doilea este o proteină de transport în sânge. O altă metaloproteină este alfa-amelaza, conține ioni de calciu, face parte din salivă și sucul pancreatic, participând la descompunerea amidonului. Hemoglobina este atât o metaloproteină, cât și o cromoproteină. Îndeplinește funcțiile unei proteine de transport, transportând oxigen. Ca rezultat, se formează compusul oxihemoglobină. Când monoxidul de carbon, denumit altfel monoxid de carbon, este inhalat, moleculele sale formează un compus foarte stabil cu hemoglobina eritrocitară. Se răspândește rapid prin organe și țesuturi, provocând otrăvire.celule. Ca urmare, cu inhalarea prelungită de monoxid de carbon, moartea are loc prin sufocare. De asemenea, hemoglobina transferă parțial dioxidul de carbon format în procesele de catabolism. Odată cu fluxul sanguin, dioxidul de carbon intră în plămâni și rinichi, iar din acestea - în mediul extern. La unele crustacee și moluște, hemocianina este proteina care transportă oxigenul. În loc de fier, conține ioni de cupru, așa că sângele animalelor nu este roșu, ci albastru.
Funcții clorofilei
După cum am menționat mai devreme, proteinele complexe pot forma complexe cu pigmenți - substanțe organice colorate. Culoarea lor depinde de grupurile cromoforme care absorb selectiv anumite spectre de lumină solară. În celulele vegetale există plastide verzi - cloroplaste care conțin pigmentul clorofilă. Se compune din atomi de magneziu și alcool polihidroxilic fitol. Ele sunt asociate cu molecule de proteine, iar cloroplastele în sine conțin tilacoizi (plăci) sau membrane conectate în grămezi - grana. Conțin pigmenți fotosintetici - clorofile - și carotenoizi suplimentari. Iată toate enzimele folosite în reacțiile fotosintetice. Astfel, cromoproteinele, care includ clorofila, îndeplinesc cele mai importante funcții în metabolism și anume în reacțiile de asimilare și disimilare.
Proteine virale
Sunt păstrate de reprezentanți ai formelor de viață non-celulare care fac parte din Tărâmul Virei. Virușii nu au propriul aparat de sinteză a proteinelor. Acizii nucleici, ADN sau ARN, pot determina sintezapropriile particule de către celula însăși infectată cu virusul. Virușii simpli constau numai din molecule de proteine asamblate compact în structuri elicoidale sau poliedrice, cum ar fi virusul mozaic al tutunului. Virușii complexi au o membrană suplimentară care face parte din membrana plasmatică a celulei gazdă. Poate include glicoproteine (virusul hepatitei B, virusul variolei). Funcția principală a glicoproteinelor este recunoașterea receptorilor specifici de pe membrana celulei gazdă. Plicuri virale suplimentare includ, de asemenea, proteine enzimatice care asigură replicarea ADN-ului sau transcripția ARN. Pe baza celor de mai sus, se poate trage următoarea concluzie: proteinele de înveliș ale particulelor virale au o structură specifică care depinde de proteinele membranare ale celulei gazdă.
În acest articol, am caracterizat proteine complexe, am studiat structura și funcțiile acestora în celulele diferitelor organisme vii.
