Proteine: structură și funcții. Proprietățile proteinelor

2024 Autor: Angel Austin | [email protected]. Modificat ultima dată: 2023-12-17 05:39

După cum știți, proteinele sunt baza pentru originea vieții pe planeta noastră. Conform teoriei Oparin-Haldane, picătura coacervat, constând din molecule peptidice, a devenit baza pentru nașterea ființelor vii. Acest lucru este fără îndoială, deoarece analiza compoziției interne a oricărui reprezentant al biomasei arată că aceste substanțe se găsesc în orice: plante, animale, microorganisme, ciuperci, viruși. În plus, sunt foarte diverse și de natură macromoleculară.

Aceste structuri au patru nume, toate sunt sinonime:

• proteine;
• proteine;
• polipeptide;
• peptide.

Molecule de proteine

Numărul lor este cu adevărat incalculabil. În plus, toate moleculele de proteine pot fi împărțite în două grupuri mari:

• simple - constă numai din secvențe de aminoacizi conectate prin legături peptidice;
• complex - structura și structura proteinei sunt caracterizate de grupuri protolitice (protetice) suplimentare, numite și cofactori.

În același timp, moleculele complexe au și propria lor clasificare.

Gradarea peptidelor complexe

1. Glicoproteinele sunt compuși strâns legați de proteine și carbohidrați. în structura moleculeigrupurile protetice de mucopolizaharide sunt împletite.
2. Lipoproteinele sunt un compus complex de proteine și lipide.
3. Metaloproteine - ionii metalici (fier, mangan, cupru și alții) acționează ca un grup protetic.
4. Nucleoproteine - legătura dintre proteine și acizi nucleici (ADN, ARN).
5. Fosfoproteine - conformația unei proteine și a unui reziduu de acid ortofosforic.
6. Cromoproteine - foarte asemănătoare cu metaloproteinele, totuși, elementul care face parte din grupul protetic este un complex întreg colorat (roșu - hemoglobină, verde - clorofilă și așa mai departe).

Fiecare grup considerat are o structură și proprietăți diferite ale proteinelor. Funcțiile pe care le îndeplinesc variază, de asemenea, în funcție de tipul de moleculă.

Structura chimică a proteinelor

Din acest punct de vedere, proteinele sunt un lanț lung și masiv de reziduuri de aminoacizi interconectate prin legături specifice numite legături peptidice. Din structurile laterale ale acizilor pleacă ramuri - radicali. Această structură a moleculei a fost descoperită de E. Fischer la începutul secolului al XXI-lea.

Mai târziu, proteinele, structura și funcțiile proteinelor au fost studiate mai detaliat. A devenit clar că există doar 20 de aminoacizi care formează structura peptidei, dar aceștia pot fi combinați într-o varietate de moduri. De aici diversitatea structurilor polipeptidice. În plus, în procesul vieții și îndeplinirea funcțiilor lor, proteinele sunt capabile să sufere o serie de transformări chimice. Ca urmare, acestea schimbă structura, și o complet nouătip de conexiune.

Pentru a rupe legătura peptidică, adică pentru a rupe proteina, structura lanțurilor, trebuie să alegeți condiții foarte dure (acțiunea temperaturilor ridicate, a acizilor sau alcalinelor, un catalizator). Acest lucru se datorează rezistenței mari a legăturilor covalente din moleculă, și anume din grupul peptidic.

Detecția structurii proteinei în laborator se realizează folosind reacția biuret - expunerea polipeptidei la hidroxid de cupru (II) proaspăt precipitat. Complexul grupului peptidic și al ionului de cupru dă o culoare violet strălucitor.

Există patru organizații structurale principale, fiecare dintre ele având propriile caracteristici structurale ale proteinelor.

Niveluri de organizare: Structura primară

După cum sa menționat mai sus, o peptidă este o secvență de resturi de aminoacizi cu sau fără incluziuni, coenzime. Deci, numele principal este o astfel de structură a moleculei, care este naturală, naturală, este cu adevărat aminoacizi conectați prin legături peptidice și nimic mai mult. Adică o polipeptidă cu o structură liniară. În același timp, caracteristicile structurale ale proteinelor unui astfel de plan sunt că o astfel de combinație de acizi este decisivă pentru îndeplinirea funcțiilor unei molecule de proteine. Datorită prezenței acestor caracteristici, este posibil nu numai să se identifice peptida, ci și să se prezică proprietățile și rolul unui complet nou, încă nedescoperit. Exemple de peptide cu o structură primară naturală sunt insulina, pepsina, chimotripsina și altele.

Conformație secundară

Structura și proprietățile proteinelor din această categorie se schimbă oarecum. O astfel de structură poate fi formată inițial din natură sau atunci când este expusă la hidroliză dură primară, temperatură sau alte condiții.

Această conformație are trei varietăți:

1. Bobine netede, regulate, stereoregulate, construite din reziduuri de aminoacizi care se răsucesc în jurul axei principale a conexiunii. Ele sunt ținute împreună numai prin legături de hidrogen care apar între oxigenul unei grupe peptidice și hidrogenul alteia. Mai mult, structura este considerată corectă datorită faptului că turele se repetă uniform la fiecare 4 verigi. O astfel de structură poate fi fie stângaci, fie dreptaci. Dar în majoritatea proteinelor cunoscute predomină izomerul dextrogiro. Astfel de conformații sunt numite structuri alfa.
2. Compoziția și structura proteinelor de tipul următor diferă de cea precedentă prin aceea că legăturile de hidrogen se formează nu între reziduuri care stau unul lângă altul pe o parte a moleculei, ci între cele semnificativ îndepărtate și la o distanță suficientă. distanta mare. Din acest motiv, întreaga structură ia forma mai multor lanțuri polipeptidice ondulate, serpentine. Există o caracteristică pe care o proteină trebuie să o prezinte. Structura aminoacizilor de pe ramuri ar trebui să fie cât mai scurtă posibil, cum ar fi glicina sau alanina, de exemplu. Acest tip de conformație secundară se numește foi beta pentru capacitatea lor de a se lipi împreună pentru a forma o structură comună.
3. Biologia se referă la al treilea tip de structură proteică cafragmente complexe, împrăștiate, dezordonate, care nu au stereoregularitate și sunt capabile să schimbe structura sub influența condițiilor externe.

Nu au fost identificate exemple de proteine care apar în mod natural.

Învățământ terțiar

Aceasta este o conformație destul de complexă numită „globul”. Ce este o astfel de proteină? Structura sa se bazează pe structura secundară, dar se adaugă noi tipuri de interacțiuni între atomii grupărilor, iar întreaga moleculă pare să se plieze, concentrându-se astfel asupra faptului că grupările hidrofile sunt direcționate în interiorul globului, iar grupările hidrofobe. sunt îndreptate spre exterior.

Aceasta explică încărcarea moleculei proteice în soluțiile coloidale de apă. Ce tipuri de interacțiuni există?

1. Legături de hidrogen - rămân neschimbate între aceleași părți ca în structura secundară.
2. Interacțiuni hidrofobe (hidrofile) - apar atunci când o polipeptidă este dizolvată în apă.
3. Atracție ionică - formată între grupări încărcate opus de resturi de aminoacizi (radicali).
4. Interacțiuni covalente - capabile să se formeze între anumite situsuri acide - molecule de cisteină sau, mai degrabă, cozile lor.

Astfel, compoziția și structura proteinelor cu structură terțiară pot fi descrise ca lanțuri polipeptidice pliate în globule, menținând și stabilizând conformația acestora datorită diferitelor tipuri de interacțiuni chimice. Exemple de astfel de peptide:fosfoglicerat kenază, ARNt, alfa-keratina, fibroină de mătase și altele.

Structură cvadternară

Acesta este unul dintre cele mai complexe globule pe care le formează proteinele. Structura și funcțiile proteinelor de acest fel sunt foarte versatile și specifice.

Ce este această conformație? Acestea sunt mai multe (în unele cazuri zeci) lanțuri polipeptidice mari și mici care se formează independent unele de altele. Dar apoi, datorită acelorași interacțiuni pe care le-am considerat pentru structura terțiară, toate aceste peptide se răsucesc și se împletesc unele cu altele. În acest fel, se obțin globule conformaționale complexe, care pot conține atomi de metal, grupări lipidice și grupări carbohidrați. Exemple de astfel de proteine: ADN polimerază, înveliș proteic din virusul tutunului, hemoglobină și altele.

Toate structurile peptidice pe care le-am luat în considerare au propriile metode de identificare în laborator, bazate pe posibilități moderne de utilizare a cromatografiei, centrifugării, microscopiei electronice și optice și a tehnologiilor informatice în alte.

Funcții efectuate

Structura și funcția proteinelor sunt strâns corelate între ele. Adică fiecare peptidă joacă un anumit rol, unic și specific. Există, de asemenea, cei care sunt capabili să efectueze mai multe operații semnificative într-o celulă vie deodată. Cu toate acestea, este posibil să se exprime într-o formă generalizată principalele funcții ale moleculelor de proteine în organismele ființelor vii:

1. Sprijin pentru mișcare. Organisme unicelulare, fie organele, fie uneletipurile de celule sunt capabile de mișcare, contracție, deplasare. Aceasta este asigurată de proteinele care fac parte din structura aparatului lor motor: cili, flageli, membrana citoplasmatică. Dacă vorbim despre celule care nu se pot mișca, atunci proteinele pot contribui la contracția lor (miozina musculară).
2. Funcție de hrănire sau de rezervă. Este acumularea de molecule de proteine în ouă, embrioni și semințele plantelor pentru a completa în continuare nutrienții lipsă. Când sunt scindate, peptidele dau aminoacizi și substanțe biologic active care sunt necesare pentru dezvoltarea normală a organismelor vii.
3. Funcție energetică. Pe lângă carbohidrați, proteinele pot da și putere organismului. Odată cu descompunerea a 1 g de peptidă, se eliberează 17,6 kJ de energie utilă sub formă de adenozin trifosfat (ATP), care este cheltuit pentru procesele vitale.
4. Funcție de semnal și de reglare. Constă în implementarea unui control atent asupra proceselor în curs și transmiterea semnalelor de la celule la țesuturi, de la acestea la organe, de la acestea din urmă la sisteme etc. Un exemplu tipic este insulina, care fixează strict cantitatea de glucoză din sânge.

Funcția

5. Receptor. Se realizează prin modificarea conformației peptidei pe o parte a membranei și implicând celăl alt capăt în restructurare. În același timp, se transmite semnalul și informațiile necesare. Cel mai adesea, astfel de proteine sunt încorporate în membranele citoplasmatice ale celulelor și exercită un control strict asupra tuturor substanțelor care trec prin ele. De asemenea, anunță despremodificări chimice și fizice în mediu.
6. Funcția de transport a peptidelor. Este realizat de proteinele canalului și proteinele purtătoare. Rolul lor este evident - transportarea moleculelor necesare în locuri cu o concentrație scăzută din părți cu una mare. Un exemplu tipic este transportul de oxigen și dioxid de carbon prin organe și țesuturi de către hemoglobina proteică. Ei efectuează, de asemenea, livrarea de compuși cu o greutate moleculară mică prin membrana celulară din interior.
7. Funcție structurală. Una dintre cele mai importante dintre cele pe care le efectuează proteinele. Structura tuturor celulelor, organelele lor este asigurată tocmai de peptide. Ei, ca un cadru, stabilesc forma și structura. În plus, îl susțin și îl modifică dacă este necesar. Prin urmare, pentru creștere și dezvoltare, toate organismele vii au nevoie de proteine în dietă. Aceste peptide includ elastina, tubulina, colagenul, actina, keratina și altele.
8. Funcție catalitică. Enzimele o fac. Numeroase și variate, accelerează toate reacțiile chimice și biochimice din organism. Fără participarea lor, un măr obișnuit din stomac ar putea fi digerat în doar două zile, cu o mare probabilitate de putrezire. Sub acțiunea catalazei, peroxidazei și a altor enzime, acest proces durează două ore. În general, datorită acestui rol al proteinelor se realizează anabolismul și catabolismul, adică metabolismul plastic și energetic.

Rol de protecție

Există mai multe tipuri de amenințări de care proteinele sunt concepute pentru a proteja organismul.

În primul rând, chimicatac de reactivi traumatici, gaze, molecule, substanțe cu spectru variat de acțiune. Peptidele sunt capabile să intre în interacțiune chimică cu ele, transformându-le într-o formă inofensivă sau pur și simplu neutralizându-le.

În al doilea rând, amenințarea fizică a rănilor - dacă fibrinogenul proteic nu este transformat la timp în fibrină la locul leziunii, atunci sângele nu se va coagula, ceea ce înseamnă că blocarea nu va apărea. Apoi, dimpotrivă, veți avea nevoie de peptida plasmină, care este capabilă să dizolve cheagul și să restabilească permeabilitatea vasului.

În al treilea rând, amenințarea la adresa imunității. Structura și semnificația proteinelor care formează apărarea imună sunt extrem de importante. Anticorpii, imunoglobulinele, interferonii sunt toate elemente importante și semnificative ale sistemului limfatic și imunitar uman. Orice particulă străină, moleculă dăunătoare, parte moartă a celulei sau întreaga structură este supusă investigației imediate de către compusul peptidic. De aceea, o persoană se poate proteja în mod independent, fără ajutorul medicamentelor, de infecții și viruși simpli.

Proprietăți fizice

Structura unei proteine celulare este foarte specifică și depinde de funcția îndeplinită. Dar proprietățile fizice ale tuturor peptidelor sunt similare și se reduc la următoarele caracteristici.

1. Greutatea unei molecule este de până la 1.000.000 de d altoni.
2. Sistemele coloidale se formează într-o soluție apoasă. Acolo, structura capătă o încărcătură care poate varia în funcție de aciditatea mediului.
3. Atunci când sunt expuși la condiții dure (iradiere, acid sau alcali, temperatură și așa mai departe), ei sunt capabili să treacă la alte niveluri de conformații, adicădenatura. Acest proces este ireversibil în 90% din cazuri. Cu toate acestea, există și o schimbare inversă - renaturare.

Aceste sunt principalele proprietăți ale caracteristicilor fizice ale peptidelor.