Articolul nostru va fi dedicat studiului proprietăților substanțelor care stau la baza fenomenului vieții pe Pământ. Moleculele de proteine sunt prezente în forme necelulare - viruși, fac parte din citoplasmă și organele celulelor procariote și nucleare. Alături de acizii nucleici, ei formează substanța eredității - cromatina și formează principalele componente ale nucleului - cromozomii. Semnalizare, construcție, catalitică, protecție, energie - aceasta este o listă de funcții biologice pe care le îndeplinesc proteinele. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor sunt capacitatea lor de a se dizolva, precipita și sărare. În plus, sunt capabili de denaturare și sunt, prin natura lor chimică, compuși amfoteri. Să explorăm în continuare aceste proprietăți ale proteinelor.
Tipuri de monomeri proteici
20 de tipuri de α-aminoacizi sunt unitățile structurale ale proteinei. În plus față de radicalul hidrocarbură, ele conțin NH2- grupa amino și COOH-grupare carboxil. Grupurile funcționale determină proprietățile acide și bazice ale monomerilor proteici. Prin urmare, în chimia organică, compușii din această clasă se numesc substanțe amfotere. Ionii de hidrogen din grupa carboxil din interiorul moleculei pot fi separați și legați de grupări amino. Rezultatul este o sare internă. Dacă în moleculă sunt prezente mai multe grupări carboxil, atunci compusul va fi acid, cum ar fi acidul glutamic sau aspartic. Dacă predomină grupările amino, aminoacizii sunt bazici (histidină, lizină, arginină). Cu un număr egal de grupe funcționale, soluția de peptidă are o reacție neutră. S-a stabilit că prezența tuturor celor trei tipuri de aminoacizi afectează ce caracteristici vor avea proteinele. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor: solubilitatea, pH-ul, sarcina macromoleculei, sunt determinate de raportul dintre aminoacizi acizi și bazici.
Ce factori afectează solubilitatea peptidelor
Să aflăm toate criteriile necesare de care depind procesele de hidratare sau solvatare a macromoleculelor proteice. Acestea sunt: configurația spațială și greutatea moleculară, determinate de numărul de resturi de aminoacizi. De asemenea, ia în considerare raportul părților polare și nepolare - radicali localizați pe suprafața proteinei în structura terțiară și încărcătura totală a macromoleculei polipeptidice. Toate proprietățile de mai sus afectează direct solubilitatea proteinei. Să le aruncăm o privire mai atentă.
Globuli și capacitatea lor de a se hidrata
Dacă structura externă a peptidei are o formă sferică, atunci se obișnuiește să se vorbească despre structura sa globulară. Este stabilizat de hidrogen și legături hidrofobe, precum și de forțele de atracție electrostatică a părților încărcate opus ale macromoleculei. De exemplu, hemoglobina, care transportă moleculele de oxigen prin sânge, în forma sa cuaternară este formată din patru fragmente de mioglobină, unite prin hem. Proteinele din sânge, cum ar fi albuminele, α- și ϒ-globulinele interacționează ușor cu substanțele din plasma sanguină. Insulina este o altă peptidă globulară care reglează nivelul de glucoză din sânge la mamifere și la oameni. Părțile hidrofobe ale unor astfel de complexe peptidice sunt situate în mijlocul structurii compacte, în timp ce părțile hidrofile sunt situate pe suprafața acesteia. Acest lucru le asigură păstrarea proprietăților native în mediul lichid al corpului și le combină într-un grup de proteine solubile în apă. Excepție fac proteinele globulare care formează structura mozaică a membranelor celulelor umane și animale. Sunt asociate cu glicolipidele și sunt insolubile în lichidul intercelular, ceea ce le asigură rolul de barieră în celulă.
Peptide fibrilare
Colagenul și elastina, care fac parte din derm și îi determină fermitatea și elasticitatea, au o structură filamentoasă. Sunt capabili să se întindă, schimbându-și configurația spațială. Fibroina este o proteină naturală de mătase produsă de larvele de viermi de mătase. Contine fibre structurale scurte, formate din aminoacizi cu masa si lungime moleculara mica. Acestea sunt, în primul rând, serina, alanina și glicina. A luilanțurile polipeptidice sunt orientate în spațiu în direcții verticale și orizontale. Substanța aparține polipeptidelor structurale și are o formă stratificată. Spre deosebire de polipeptidele globulare, solubilitatea unei proteine constând din fibrile este foarte scăzută, deoarece radicalii hidrofobi ai aminoacizilor săi se află pe suprafața macromoleculei și resping particulele de solvent polar.
Keratine și caracteristicile structurii lor
Având în vedere grupul de proteine structurale de formă fibrilă, cum ar fi fibroina și colagenul, este necesar să ne oprim asupra unui alt grup de peptide larg distribuite în natură - keratinele. Ele servesc drept bază pentru părți ale corpului uman și animal, cum ar fi părul, unghiile, pene, lână, copite și gheare. Ce este cheratina din punct de vedere al structurii sale biochimice? S-a stabilit că există două tipuri de peptide. Primul are forma unei structuri secundare spiralate (α-keratina) și stă la baza părului. Celăl alt este reprezentat de fibrile stratificate mai rigide - aceasta este β-keratina. Poate fi găsit în părțile dure ale corpului animalelor: copite, ciocuri de păsări, solzi de reptile, gheare ale mamiferelor și păsărilor de pradă. Ce este cheratina, pe baza faptului că aminoacizii săi, precum valina, fenilalanina, izoleucina, conțin un număr mare de radicali hidrofobi? Este o proteină insolubilă în apă și alți solvenți polari care îndeplinește funcții de protecție și structurale.
Efectul pH-ului mediului asupra sarcinii polimerului proteic
Mai devreme am menționat că grupele funcționale de proteinemonomeri - aminoacizi, determină proprietățile lor. Adăugăm acum că încărcarea polimerului depinde și de ele. Radicalii ionici - grupe carboxil ale acizilor glutamic și aspartic și grupări amino ale argininei și histidinei - afectează încărcătura totală a polimerului. De asemenea, se comportă diferit în soluții acide, neutre sau alcaline. Solubilitatea proteinei depinde și de acești factori. Deci, la pH <7, soluția conține o concentrație în exces de protoni de hidrogen, care inhibă descompunerea carboxilului, astfel încât sarcina pozitivă totală a moleculei proteice crește.
Acumularea de cationi in proteina creste si in cazul unui mediu de solutie neutru si cu un exces de monomeri arginina, histidina si lizina. Într-un mediu alcalin, sarcina negativă a moleculei polipeptidice crește, deoarece excesul de ioni de hidrogen este cheltuit pentru formarea moleculelor de apă prin legarea grupărilor hidroxil.
Factori care determină solubilitatea proteinelor
Să ne imaginăm o situație în care numărul de sarcini pozitive și negative de pe o spirală proteică este același. pH-ul mediului în acest caz se numește punct izoelectric. Sarcina totală a macromoleculei peptidice în sine devine zero, iar solubilitatea sa în apă sau alt solvent polar va fi minimă. Prevederile teoriei disocierii electrolitice afirmă că solubilitatea unei substanțe într-un solvent polar format din dipoli va fi cu cât mai mare, cu atât particulele compusului dizolvat sunt mai polarizate. Ele explică, de asemenea, factorii care determină solubilitateaproteine: punctul lor izoelectric și dependența de hidratare sau solvatare a peptidei de sarcina totală a macromoleculei sale. Majoritatea polimerilor din această clasă conțin un exces de grupe -COO- și au proprietăți ușor acide. O excepție vor fi proteinele și peptidele membranare menționate anterior care fac parte din substanța nucleară a eredității - cromatina. Acestea din urmă se numesc histone și au proprietăți de bază pronunțate datorită prezenței unui număr mare de grupări amino în lanțul polimeric.
Comportarea proteinelor într-un câmp electric
În scopuri practice, adesea devine necesară separarea, de exemplu, a proteinelor din sânge în fracții sau macromolecule individuale. Pentru a face acest lucru, puteți folosi capacitatea moleculelor de polimer încărcate de a se deplasa cu o anumită viteză la electrozi într-un câmp electric. O soluție care conține peptide de masă și încărcare diferită este plasată pe un suport: hârtie sau un gel special. Prin trecerea impulsurilor electrice, de exemplu, printr-o porțiune de plasmă sanguină, se obțin până la 18 fracții de proteine individuale. Printre acestea: toate tipurile de globuline, precum și albumina proteică, care nu este doar cea mai importantă componentă (reprezintă până la 60% din masa peptidelor din plasma sanguină), dar joacă și un rol central în procesele de osmoză. și circulația sângelui.
Cum afectează concentrația de sare solubilitatea proteinelor
Abilitatea peptidelor de a forma nu numai geluri, spume și emulsii, ci și soluții este o proprietate importantă care reflectă caracteristicile lor fizico-chimice. De exemplu, studiat anterioralbuminele găsite în endospermul semințelor de cereale, laptele și serul sanguin formează rapid soluții apoase cu o concentrație de săruri neutre, cum ar fi clorura de sodiu, în intervalul de la 3 la 10 la sută. Folosind exemplul acelorași albumine, se poate afla dependența solubilității proteinei de concentrația de sare. Se dizolvă bine într-o soluție nesaturată de sulfat de amoniu, iar într-o soluție suprasaturată precipită reversibil și, cu o scădere suplimentară a concentrației de sare prin adăugarea unei porții de apă, le refac învelișul de hidratare.
Sărare
Reacțiile chimice descrise mai sus ale peptidelor cu soluții de săruri formate din acizi puternici și alcalii se numesc sărare. Se bazează pe mecanismul de interacțiune a grupurilor funcționale încărcate ale proteinei cu ionii de sare - cationi metalici și anioni ai reziduurilor acide. Se termină cu o pierdere a încărcăturii moleculei de peptidă, o scădere a învelișului său de apă și aderența particulelor de proteine. Ca urmare, ele precipită, despre care vom discuta mai târziu.
Precipitații și denaturare
Acetona și alcoolul etilic distrug învelișul de apă din jurul proteinei din structura terțiară. Cu toate acestea, acest lucru nu este însoțit de neutralizarea încărcăturii totale pe acesta. Acest proces se numește precipitare, solubilitatea proteinei este redusă brusc, dar nu se termină cu denaturare.
Moleculele de peptide în starea lor nativă sunt foarte sensibile la mulți parametri de mediu, de exemplu, latemperatura și concentrația compușilor chimici: săruri, acizi sau alcalii. Întărirea acțiunii ambilor factori la punctul izoelectric duce la distrugerea completă a legăturilor intramoleculare stabilizatoare (punți disulfură, legături peptidice), covalente și legături de hidrogen din polipeptidă. Mai ales rapid în astfel de condiții, peptidele globulare se denaturează, în timp ce își pierd complet proprietățile fizico-chimice și biologice.
