Proteinele sunt substanțe organice. Acești compuși macromoleculari se caracterizează printr-o anumită compoziție și se descompun în aminoacizi la hidroliză. Moleculele de proteine vin într-o mare varietate de forme, dintre care multe sunt alcătuite din mai multe lanțuri polipeptidice. Informațiile despre structura unei proteine sunt codificate în ADN, iar procesul de sinteză a proteinelor se numește traducere.
Compoziția chimică a proteinelor
Proteina medie conține:
- 52% carbon;
- 7% hidrogen;
- 12% azot;
- 21% oxigen;
- 3% sulf.
Moleculele de proteine sunt polimeri. Pentru a înțelege structura lor, este necesar să știm care sunt monomerii lor, aminoacizii.
Aminoacizi
Sunt de obicei împărțite în două categorii: care apar în mod constant și apar ocazional. Primele includ 18 monomeri proteici și încă 2 amide: acizi aspartic și glutamic. Uneori există doar trei acizi.
Acești acizi pot fi clasificați în mai multe moduri: după natura lanțurilor laterale sau încărcarea radicalilor lor, ei pot fi, de asemenea, împărțiți la numărul de grupări CN și COOH.
Structura primară a proteinei
Secvența de aminoacizi dintr-un lanț proteic determinănivelurile sale ulterioare de organizare, proprietăți și funcții. Principalul tip de legătură între monomeri este peptida. Se formează prin separarea hidrogenului dintr-un aminoacid și a unei grupări OH din altul.
Primul nivel de organizare al unei molecule de proteine este secvența de aminoacizi din ea, pur și simplu un lanț care determină structura moleculelor de proteine. Este format dintr-un „schelet” care are o structură regulată. Aceasta este o secvență care se repetă -NH-CH-CO-. Lanțurile laterale separate sunt reprezentate de radicali de aminoacizi (R), proprietățile acestora determină compoziția structurii proteinelor.
Chiar dacă structura moleculelor de proteine este aceeași, acestea pot diferi în proprietăți doar de faptul că monomerii lor au o secvență diferită în lanț. Dispunerea aminoacizilor într-o proteină este determinată de gene și dictează anumite funcții biologice proteinei. Secvența de monomeri din moleculele responsabile pentru aceeași funcție este adesea apropiată la specii diferite. Astfel de molecule - aceleași sau similare ca organizare și care îndeplinesc aceleași funcții în diferite tipuri de organisme - sunt proteine omoloage. Structura, proprietățile și funcțiile viitoarelor molecule sunt stabilite deja în stadiul de sinteză a lanțului de aminoacizi.
Câteva caracteristici comune
Structura proteinelor a fost studiată de mult timp, iar analiza structurii lor primare ne-a permis să facem câteva generalizări. Majoritatea proteinelor se caracterizează prin prezența tuturor celor douăzeci de aminoacizi, dintre care există în special multe glicină, alanină, acid aspartic, glutamina și puțin triptofan, arginină, metionină,histidină. Singurele excepții sunt anumite grupuri de proteine, de exemplu, histonele. Sunt necesare pentru ambalarea ADN-ului și conțin multă histidină.
A doua generalizare: în proteinele globulare nu există modele generale în alternanța aminoacizilor. Dar chiar și polipeptidele care sunt îndepărtate în activitatea biologică au mici fragmente identice de molecule.
Structură secundară
Al doilea nivel de organizare al lanțului polipeptidic este aranjamentul său spațial, care este susținut de legături de hidrogen. Alocați α-helix și β-fold. O parte a lanțului nu are o structură ordonată, astfel de zone sunt numite amorfe.
Elica alfa a tuturor proteinelor naturale este dreptaci. Radicalii laterali ai aminoacizilor din helix sunt întotdeauna orientați spre exterior și sunt localizați pe părțile opuse ale axei sale. Dacă sunt nepolare, ele sunt grupate pe o parte a spiralei, rezultând arce care creează condiții pentru convergența diferitelor secțiuni spiralate.
Beta-pliuri - spirale foarte alungite - tind să fie situate una lângă alta în molecula de proteină și să formeze straturi pliate β paralele și neparalele.
Structura proteinelor terțiare
Al treilea nivel de organizare al unei molecule de proteine este plierea spiralelor, pliurilor și secțiunilor amorfe într-o structură compactă. Acest lucru se datorează interacțiunii radicalilor laterali ai monomerilor între ei. Astfel de conexiuni sunt împărțite în mai multe tipuri:
- legături de hidrogen se formează între radicalii polari;
- hidrofob– între grupurile R nepolare;
- forțe electrostatice de atracție (legături ionice) – între grupuri ale căror sarcini sunt opuse;
- punți disulfurice între radicalii cisteinei.
Ultimul tip de legătură (–S=S-) este o interacțiune covalentă. Punțile disulfură întăresc proteinele, structura lor devine mai durabilă. Dar astfel de conexiuni nu sunt necesare. De exemplu, poate exista foarte puțină cisteină în lanțul polipeptidic sau radicalii săi sunt localizați în apropiere și nu pot crea o „punte”.
Al patrulea nivel de organizare
Nu toate proteinele formează o structură cuaternară. Structura proteinelor la al patrulea nivel este determinată de numărul de lanțuri polipeptidice (protomeri). Ele sunt interconectate prin aceleași legături ca și nivelul anterior de organizare, cu excepția punților disulfurice. O moleculă este formată din mai mulți protomeri, fiecare având propria sa structură terțiară specială (sau identică).
Toate nivelurile de organizare determină funcțiile pe care le vor îndeplini proteinele rezultate. Structura proteinelor la primul nivel de organizare determină foarte precis rolul lor ulterior în celulă și organism în ansamblu.
Funcții proteice
Este greu de imaginat cât de important este rolul proteinelor în activitatea celulară. Mai sus, am examinat structura lor. Funcțiile proteinelor depind direct de aceasta.
Efectuând o funcție de construcție (structurală), ele formează baza citoplasmei oricărei celule vii. Acești polimeri sunt materialul principal al tuturor membranelor celulare cândsunt complexate cu lipide. Aceasta include, de asemenea, împărțirea celulei în compartimente, fiecare dintre ele având propriile reacții. Faptul este că fiecare complex de procese celulare necesită condiții proprii, în special pH-ul mediului joacă un rol important. Proteinele construiesc partiții subțiri care împart celula în așa-numitele compartimente. Iar fenomenul în sine se numește compartimentare.
Funcția catalitică este de a regla toate reacțiile celulei. Toate enzimele sunt de origine proteine simple sau complexe.
Orice fel de mișcare a organismelor (lucrarea mușchilor, mișcarea protoplasmei într-o celulă, pâlpâirea cililor în protozoare etc.) este efectuată de proteine. Structura proteinelor le permite să se miște, să formeze fibre și inele.
Funcția de transport este aceea că multe substanțe sunt transportate prin membrana celulară prin proteine transportoare speciale.
Rolul hormonal al acestor polimeri este imediat clar: o serie de hormoni sunt proteine în structură, de exemplu, insulina, oxitocina.
Funcția de rezervă este determinată de faptul că proteinele sunt capabile să formeze depozite. De exemplu, valgumină din ou, cazeina din lapte, proteine din semințe de plante - acestea stochează o cantitate mare de nutrienți.
Toate tendoanele, articulațiile articulare, oasele scheletului, copitele sunt formate din proteine, ceea ce ne duce la următoarea lor funcție - de susținere.
Moleculele de proteine sunt receptori, efectuând recunoașterea selectivă a anumitor substanțe. În acest rol, sunt cunoscute în special glicoproteinele și lectinele.
Cel mai importantfactori de imunitate – anticorpii si sistemul complementului dupa origine sunt proteine. De exemplu, procesul de coagulare a sângelui se bazează pe modificări ale proteinei fibrinogenului. Pereții interiori ai esofagului și stomacului sunt căptușiți cu un strat protector de proteine mucoase - licine. Toxinele sunt, de asemenea, proteine la origine. Baza pielii care protejează corpul animalelor este colagenul. Toate aceste funcții proteice sunt protectoare.
Ei bine, ultima funcție este de reglementare. Există proteine care controlează activitatea genomului. Adică, ele reglementează transcrierea și traducerea.
Oricât de important este rolul proteinelor, structura proteinelor a fost dezvăluită de oamenii de știință de mult timp. Și acum descoperă noi modalități de a folosi aceste cunoștințe.
