Milioane de reacții chimice au loc în celula oricărui organism viu. Fiecare dintre ele este de mare importanță, așa că este important să menținem viteza proceselor biologice la un nivel ridicat. Aproape fiecare reacție este catalizată de propria sa enzimă. Ce sunt enzimele? Care este rolul lor în cușcă?
Enzime. Definiție
Termenul „enzimă” provine din latinescul fermentum – drojdie. Ele pot fi numite și enzime, din grecescul en zyme, „în drojdie”.
Enzimele sunt substanțe biologic active, astfel încât orice reacție care are loc într-o celulă nu poate face fără participarea lor. Aceste substanțe acționează ca catalizatori. În consecință, orice enzimă are două proprietăți principale:
1) Enzima accelerează reacția biochimică, dar nu este consumată.
2) Valoarea constantei de echilibru nu se modifică, ci doar accelerează atingerea acestei valori.
Enzimele accelerează reacțiile biochimice de o mie și, în unele cazuri, de un milion de ori. Aceasta înseamnă că, în absența unui aparat enzimatic, toate procesele intracelulare se vor opri practic, iar celula în sine va muri. Prin urmare, rolul enzimelor ca substanțe biologic active este grozav.
Diversitatea enzimelor vă permite să diversificați reglarea metabolismului celular. În orice cascadă de reacții iau parte multe enzime de diferite clase. Catalizatorii biologici sunt foarte selectivi datorită conformației specifice a moleculei. Deoarece enzimele sunt în majoritatea cazurilor de natură proteică, ele se află într-o structură terțiară sau cuaternară. Acest lucru se explică din nou prin specificitatea moleculei.
Funcțiile enzimelor în celulă
Sarcina principală a unei enzime este de a accelera reacția corespunzătoare. Orice cascadă de procese, de la descompunerea peroxidului de hidrogen până la glicoliză, necesită prezența unui catalizator biologic.
Funcționarea corectă a enzimelor se realizează printr-o specificitate ridicată pentru un anumit substrat. Aceasta înseamnă că un catalizator poate accelera doar o anumită reacție și nici o alta, chiar și una foarte asemănătoare. După gradul de specificitate, se disting următoarele grupe de enzime:
1) Enzime cu specificitate absolută, când este catalizată o singură reacție. De exemplu, colagenaza descompune colagenul, iar m altaza descompune m altoza.
2) Enzime cu specificitate relativă. Acestea includ substanțe care pot cataliza o anumită clasă de reacții, cum ar fi scindarea hidrolitică.
Lucrul unui biocatalizator începe din momentul în care centrul său activ este atașat de substrat. În acest caz, se vorbește despre o interacțiune complementară precum un lacăt și o cheie. Aceasta se referă la coincidența completă a formei centrului activ cu substratul, ceea ce face posibilă accelerarea reacției.
Următorul pas este reacția în sine. Viteza acestuia crește datorită acțiunii complexului enzimatic. În cele din urmă, obținem o enzimă care este asociată cu produșii reacției.
Etapa finală este desprinderea produșilor de reacție din enzimă, după care centrul activ devine din nou liber pentru următoarea lucrare.
Schematic, activitatea enzimei în fiecare etapă poate fi scrisă astfel:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P unde S este substratul, E este enzima și P este produsul.
Clasificarea enzimelor
În corpul uman, puteți găsi o cantitate imensă de enzime. Toate cunoștințele despre funcțiile și activitatea lor au fost sistematizate și, în consecință, a apărut o singură clasificare, datorită căreia este ușor de determinat pentru ce este destinat acest sau acel catalizator. Iată cele 6 clase principale de enzime, precum și exemple ale unora dintre subgrupuri.
oxidoreductaze
Enzimele din această clasă catalizează reacțiile redox. Există 17 subgrupe în total. Oxidoreductazele au de obicei o parte neproteică, reprezentată de o vitamină sau hem.
Următoarele subgrupuri se găsesc adesea printre oxidoreductaze:
a) Dehidrogenaze. Biochimia enzimelor dehidrogenaze constă în eliminarea atomilor de hidrogen și transferul lor pe alt substrat. Acest subgrup se găsește cel mai adesea în reacțiile respiratorii,fotosinteză. Compoziția dehidrogenazelor conține în mod necesar o coenzimă sub formă de NAD / NADP sau flavoproteine FAD / FMN. Adesea există ioni metalici. Exemplele includ enzime precum citocrom reductaze, piruvat dehidrogenaza, izocitrat dehidrogenaza și multe enzime hepatice (lactat dehidrogenază, glutamat dehidrogenază etc.).
b) Oxidază. O serie de enzime catalizează adăugarea de oxigen la hidrogen, ca urmare a căreia produșii de reacție pot fi apă sau peroxid de hidrogen (H20, H2 0 2). Exemple de enzime: citocrom oxidaza, tirozinaza.
c) Peroxidazele și catalaza sunt enzime care catalizează descompunerea H2O2 în oxigen și apă.
d) Oxigenaze. Acești biocatalizatori accelerează adăugarea de oxigen la substrat. Dopaminhidroxilaza este un exemplu de astfel de enzime.
2. Transferaze.
Sarcina enzimelor din acest grup este de a transfera radicalii de la substanța donatoare la substanța primitoare.
a) Metiltransferaza. ADN-metiltransferazele sunt principalele enzime care controlează procesul de replicare a ADN-ului. Metilarea nucleotidelor joacă un rol important în reglarea funcției acidului nucleic.
b) Aciltransferaze. Enzimele acestui subgrup transportă gruparea acil de la o moleculă la alta. Exemple de aciltransferaze: lecitincolesterol aciltransferaza (transferă o grupare funcțională de la un acid gras la colesterol), lizofosfatidilcolin aciltransferaza (gruparea acil este transferată la lizofosfatidilcolină).
c) Aminotransferazele sunt enzime care sunt implicate în conversia aminoacizilor. Exemple de enzime: alanina aminotransferaza, care catalizează sinteza alaninei din piruvat și glutamat prin transferul grupării amino.
d) Fosfotransferaze. Enzimele acestui subgrup catalizează adăugarea unei grupări fosfat. Un alt nume pentru fosfotransferaze, kinaze, este mult mai comun. Exemple sunt enzimele precum hexokinazele și aspartat kinazele, care adaugă reziduuri de fosfor la hexoze (cel mai adesea glucoză) și, respectiv, la acidul aspartic.
3. Hidrolazele sunt o clasă de enzime care catalizează scindarea legăturilor dintr-o moleculă, urmată de adăugarea de apă. Substanțele care aparțin acestui grup sunt principalele enzime ale digestiei.
a) Esterazele - rupe legăturile eterice. Un exemplu sunt lipazele, care descompun grăsimile.
b) Glicozidaze. Biochimia enzimelor din această serie constă în distrugerea legăturilor glicozidice ale polimerilor (polizaharide și oligozaharide). Exemple: amilază, zaharază, m altază.
c) Peptidazele sunt enzime care catalizează descompunerea proteinelor în aminoacizi. Peptidazele includ enzime precum pepsine, tripsina, chimotripsină, carboxipeptidaza.
d) Amidaze - legături amidice divizate. Exemple: arginază, urază, glutaminază etc. Multe enzime amidaze apar în ciclul ornitinei.
4. Liazele sunt enzime similare ca funcție cu hidrolazele, cu toate acestea, apa nu este consumată în timpul scindării legăturilor din molecule. Enzimele din această clasă conțin întotdeauna o parte neproteică, de exemplu, sub formă de vitamine B1 sau B6.
a) Decarboxilaze. Aceste enzime acționează asupra legăturii C-C. Exemplele suntservesc ca glutamat decarboxilază sau piruvat decarboxilază.
b) Hidratazele și deshidratazele sunt enzime care catalizează reacția de scindare a legăturilor C-O.
c) Amidin-liaze - distrug legăturile C-N. Exemplu: arginină succinat liază.
d) P-O liaza. Astfel de enzime, de regulă, desprind gruparea fosfat din substanța substrat. Exemplu: adenilat ciclază.
Biochimia enzimelor se bazează pe structura lor
Capacitățile fiecărei enzime sunt determinate de structura sa individuală, unică. O enzimă este în primul rând o proteină, iar structura și gradul ei de pliere joacă un rol decisiv în determinarea funcției sale.
Fiecare biocatalizator se caracterizează prin prezența unui centru activ, care, la rândul său, este împărțit în mai multe zone funcționale independente:
1) Centrul catalitic este o regiune specială a proteinei, prin care enzima este atașată de substrat. În funcție de conformația moleculei proteice, centrul catalitic poate lua o varietate de forme, care trebuie să se potrivească substratului în același mod ca o lacăt la o cheie. O astfel de structură complexă explică de ce proteina enzimatică se află într-o stare terțiară sau cuaternară.
2) Centru de adsorbție - acționează ca un „deținător”. Aici, în primul rând, există o legătură între molecula de enzimă și molecula de substrat. Cu toate acestea, legăturile formate de centrul de adsorbție sunt foarte slabe, ceea ce înseamnă că reacția catalitică este reversibilă în această etapă.
3) Centrele alosterice pot fi localizate caîn locul activ și pe întreaga suprafață a enzimei în ansamblu. Funcția lor este de a regla funcționarea enzimei. Reglarea are loc cu ajutorul moleculelor inhibitoare și al moleculelor activatoare.
Proteinele activatoare, care se leagă de molecula de enzimă, îi accelerează activitatea. Inhibitorii, dimpotrivă, inhibă activitatea catalitică, iar aceasta poate apărea în două moduri: fie molecula se leagă de situsul alosteric din regiunea locului activ al enzimei (inhibare competitivă), fie se atașează de o altă regiune a proteinei. (inhibarea necompetitivă). Inhibarea competitivă este considerată mai eficientă. La urma urmei, acest lucru închide locul pentru legarea substratului de enzimă, iar acest proces este posibil numai în cazul coincidenței aproape complete a formei moleculei inhibitoare și a centrului activ.
O enzimă constă adesea nu numai din aminoacizi, ci și din alte substanțe organice și anorganice. În consecință, apoenzima este izolată - partea proteică, coenzima - partea organică și cofactorul - partea anorganică. Coenzima poate fi reprezentată de carbohidrați, grăsimi, acizi nucleici, vitamine. La rândul său, cofactorul este cel mai adesea ioni metalici auxiliari. Activitatea enzimelor este determinată de structura sa: substanțele suplimentare care alcătuiesc compoziția modifică proprietățile catalitice. Diverse tipuri de enzime sunt rezultatul unei combinații a tuturor factorilor de formare complecși de mai sus.
Reglarea enzimelor
Enzimele ca substanțe biologic active nu sunt întotdeauna necesare organismului. Biochimia enzimelor este de așa natură încât pot dăuna unei celule vii în caz de cataliză excesivă. Pentru a preveni efectele nocive ale enzimelor asupra organismului, este necesar să le reglementăm cumva activitatea.
T. Deoarece enzimele sunt de natură proteică, ele sunt ușor distruse la temperaturi ridicate. Procesul de denaturare este reversibil, dar poate afecta semnificativ funcționarea substanțelor.
pH joacă, de asemenea, un rol important în reglementare. Cea mai mare activitate a enzimelor, de regulă, se observă la valori neutre ale pH-ului (7,0-7,2). Există și enzime care funcționează doar într-un mediu acid sau doar în unul alcalin. Deci, în lizozomii celulari, se menține un pH scăzut, la care activitatea enzimelor hidrolitice este maximă. Dacă intră accidental în citoplasmă, unde mediul este deja mai aproape de neutru, activitatea lor va scădea. O astfel de protecție împotriva „mâncării proprii” se bazează pe particularitățile activității hidrolazelor.
Este de menționat importanța coenzimei și cofactorului în compoziția enzimelor. Prezența vitaminelor sau a ionilor metalici afectează semnificativ funcționarea anumitor enzime specifice.
Nomenclatura enzimatică
Toate enzimele organismului sunt de obicei denumite în funcție de apartenența lor la oricare dintre clase, precum și de substratul cu care reacționează. Uneori, conform nomenclaturii sistematice, nu unul, ci două substraturi sunt folosite în nume.
Exemple de nume ale unor enzime:
- Enzime hepatice: lactat-dehidrogenază, glutamat dehidrogenază.
- Numele sistematic complet al enzimei: lactat-NAD+-oxidoreduct-aza.
Există și nume banale care nu respectă regulile nomenclaturii. Exemple sunt enzimele digestive: tripsina, chimotripsina, pepsina.
Proces de sinteză a enzimelor
Funcțiile enzimelor sunt determinate la nivel genetic. Deoarece o moleculă este în mare măsură o proteină, sinteza ei repetă exact procesele de transcripție și traducere.
Sinteza enzimelor are loc după următoarea schemă. În primul rând, informațiile despre enzima dorită sunt citite din ADN, în urma căreia se formează ARNm. ARN-ul mesager codifică toți aminoacizii care formează enzima. Reglarea enzimelor poate apărea și la nivel de ADN: dacă produsul reacției catalizate este suficient, transcripția genei se oprește și invers, dacă este nevoie de un produs, procesul de transcripție este activat.
După ce ARNm a intrat în citoplasma celulei, începe următoarea etapă - translația. Pe ribozomii reticulului endoplasmatic se sintetizează un lanț primar, format din aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu toate acestea, molecula proteică din structura primară nu își poate îndeplini încă funcțiile enzimatice.
Activitatea enzimelor depinde de structura proteinei. Pe același ER, are loc răsucirea proteinelor, în urma căreia se formează mai întâi structuri secundare și apoi terțiare. Sinteza unor enzime se oprește deja în această etapă, totuși, pentru a activa activitatea catalitică, este adesea necesaradăugare de coenzimă și cofactor.
În anumite zone ale reticulului endoplasmatic sunt atașate componentele organice ale enzimei: monozaharide, acizi nucleici, grăsimi, vitamine. Unele enzime nu pot funcționa fără prezența unei coenzime.
Cofactor joacă un rol crucial în formarea structurii cuaternare a proteinei. Unele funcții ale enzimelor sunt disponibile numai atunci când proteina ajunge la organizarea domeniului. Prin urmare, prezența unei structuri cuaternare este foarte importantă pentru ei, în care legătura de legătură dintre mai multe globule proteice este un ion metalic.
Forme multiple de enzime
Există situații în care este necesar să existe mai multe enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă unele de altele în anumiți parametri. De exemplu, o enzimă poate funcționa la 20 de grade, dar la 0 grade nu își va mai putea îndeplini funcțiile. Ce ar trebui să facă un organism viu într-o astfel de situație la temperaturi ambientale scăzute?
Această problemă se rezolvă cu ușurință prin prezența mai multor enzime simultan, catalizând aceeași reacție, dar funcționând în condiții diferite. Există două tipuri de forme multiple de enzime:
- Izoenzime. Astfel de proteine sunt codificate de gene diferite, constau din diferiți aminoacizi, dar catalizează aceeași reacție.
- Forme de plural adevărate. Aceste proteine sunt transcrise din aceeași genă, dar peptidele sunt modificate pe ribozomi. Rezultatul este mai multe forme ale aceleiași enzime.
BCa urmare, primul tip de forme multiple se formează la nivel genetic, în timp ce al doilea tip se formează la nivel post-traducțional.
Importanța enzimelor
Utilizarea enzimelor în medicină se reduce la eliberarea de noi medicamente, în care substanțele sunt deja în cantitățile potrivite. Oamenii de știință nu au găsit încă o modalitate de a stimula sinteza enzimelor lipsă din organism, dar astăzi sunt disponibile pe scară largă medicamente care pot compensa temporar deficiența lor.
Diferitele enzime din celulă catalizează o mare varietate de reacții de susținere a vieții. Unul dintre aceste enisme sunt reprezentanți ai grupului de nucleaze: endonucleaze și exonucleaze. Sarcina lor este să mențină un nivel constant de acizi nucleici în celulă, eliminând ADN-ul și ARN-ul deteriorat.
Nu uitați de un astfel de fenomen precum coagularea sângelui. Fiind o măsură eficientă de protecție, acest proces se află sub controlul unui număr de enzime. Principala este trombina, care transformă proteina inactivă fibrinogenul în fibrină activă. Firele sale creează un fel de rețea care blochează locul de deteriorare a vasului, prevenind astfel pierderea excesivă de sânge.
Enzimele sunt folosite în vinificație, fabricarea berii, obținerea multor produse lactate fermentate. Drojdia poate fi folosită pentru a produce alcool din glucoză, dar un extract din aceasta este suficient pentru desfășurarea cu succes a acestui proces.
Fapte interesante pe care nu le știați
- Toate enzimele corpului au o masă uriașă - de la 5000 la1000000 Da. Acest lucru se datorează prezenței proteinelor în moleculă. Pentru comparație: greutatea moleculară a glucozei este de 180 Da, iar dioxidul de carbon este de numai 44 Da.
- Până în prezent, au fost descoperite peste 2000 de enzime care au fost găsite în celulele diferitelor organisme. Cu toate acestea, majoritatea acestor substanțe nu sunt încă pe deplin înțelese.
- Activitatea enzimatică este folosită pentru a produce detergenți eficienți de rufe. Aici, enzimele îndeplinesc același rol ca și în organism: descompun materia organică, iar această proprietate ajută în lupta împotriva petelor. Se recomandă folosirea unei pulberi similare la o temperatură care să nu depășească 50 de grade, altfel se poate produce procesul de denaturare.
- Conform statisticilor, 20% dintre oamenii din întreaga lume suferă de lipsa oricăreia dintre enzime.
- Proprietățile enzimelor sunt cunoscute de foarte mult timp, dar abia în 1897 oamenii și-au dat seama că nu drojdia în sine, ci extractul din celulele lor pot fi folosite pentru a fermenta zahărul în alcool.
