Enzimele sunt proteine globulare care ajută toate procesele celulare să continue. Ca toți catalizatorii, ei nu pot inversa reacția, ci servesc la accelerarea acesteia.
Localizarea enzimelor în celulă
În interiorul celulei, enzimele individuale sunt de obicei conținute și acționează în organele strict definite. Localizarea enzimelor este direct legată de funcția pe care o îndeplinește de obicei această parte a celulei.
Aproape toate enzimele de glicoliză sunt localizate în citoplasmă. Enzimele ciclului acidului tricarboxilic se află în matricea mitocondrială. Substanțele active ale hidrolizei sunt conținute în lizozomi.
Țesuturile și organele individuale ale animalelor și plantelor diferă nu numai prin setul de enzime, ci și prin activitatea lor. Această caracteristică a țesuturilor este utilizată în clinică în diagnosticarea anumitor boli.
Există, de asemenea, caracteristici legate de vârstă în activitatea și setul de enzime din țesuturi. Ele sunt cel mai clar vizibile în timpul dezvoltării embrionare în timpul diferențierii tisulare.
Nomenclatura enzimatică
Există mai multe sisteme de denumire, fiecare dintre ele ia în considerare proprietățile enzimelor într-o măsură diferită.
- Trivial. Numele substanțelor sunt date aleatoriu. De exemplu, pepsina (pepsis - „digestie”, greacă) și tripsina (tripsis - „subțire”, greacă)
- Rațional. Numele enzimei este format din substrat și terminația „-ase”. De exemplu, amilaza accelerează hidroliza amidonului (amilo - „amidon”, greacă).
- Moscova. A fost adoptat în 1961 de către Comisia Internațională pentru Nomenclatura Enzimatică la cel de-al 5-lea Congres Internațional de Biochimie. Denumirea substanței este alcătuită din substrat și reacția care este catalizată (accelerată) de enzimă. Dacă funcția enzimelor este de a transfera un grup de atomi de la o moleculă (substrat) la alta (acceptor), numele catalizatorului include denumirea chimică a acceptorului. De exemplu, în reacția de transfer a unei grupări amino de la alanină la acidul 2-hidroxiglutaric, este implicată enzima alanină: 2-oxoglutarat aminotransferaza. Numele reflectă:
- substrat - alanina;
- acceptor - acid 2-oxoglutaric;
- o grupare amino este transferată în reacție.
Comisia Internațională a întocmit o listă cu toate enzimele cunoscute, care este actualizată în mod constant. Acest lucru se datorează descoperirii de noi substanțe.
Clasificarea enzimelor
Există două moduri de a împărți enzimele în grupuri. Prima oferă două clase de aceste substanțe:
- simple - constă numai din proteine;
- complex - conține o parte proteică (apoenzimă) și o parte neproteică numită coenzimă.
În partea non-proteicăenzima complexă poate include vitamine. Interacțiunea cu alte substanțe are loc prin centrul activ. Întreaga moleculă de enzimă nu ia parte la proces.
Proprietățile enzimelor, ca și alte proteine, sunt determinate de structura lor. În funcție de el, catalizatorii își accelerează doar reacțiile.
A doua metodă de clasificare împarte substanțele în funcție de funcția enzimelor. Rezultatul sunt șase clase:
- oxidoreductază;
- transferaze;
- hidrolaze;
- izomeraza;
- lyase;
- ligaze.
Aceste grupuri sunt general acceptate, ele diferă nu numai prin tipurile de reacții care reglează enzimele din ele. Substanțele din diferite grupuri au structuri diferite. Și, prin urmare, funcțiile enzimelor dintr-o celulă nu pot fi aceleași.
Oxidoreductaze - redox
Funcția principală a enzimelor din primul grup este accelerarea reacțiilor redox. O trăsătură caracteristică: capacitatea de a forma lanțuri de enzime oxidative în care electronii sau atomii de hidrogen sunt transferați de la primul substrat la acceptorul final. Aceste substanțe sunt separate în funcție de principiul muncii sau de locul de muncă în reacție.
- Dehidrogenazele aerobe (oxidaze) accelerează transferul de electroni sau protoni direct la atomii de oxigen. Cele anaerobe efectuează aceleași acțiuni, dar în reacții care au loc fără transferul de electroni sau atomi de hidrogen la atomii de oxigen.
- Primardehidrogenazele catalizează procesul de îndepărtare a atomilor de hidrogen din substanța oxidată (substrat primar). Secundar - accelerează îndepărtarea atomilor de hidrogen din substratul secundar, aceștia au fost obținuți folosind dehidrogenază primară.
O altă caracteristică: fiind catalizatori cu două componente cu un set foarte limitat de coenzime (grupe active), aceștia pot accelera o mare varietate de reacții redox. Acest lucru se realizează printr-un număr mare de opțiuni: aceeași coenzimă se poate alătura diferitelor apoenzime. În fiecare caz, se obține o oxidoreductază specială cu proprietăți proprii.
Există o altă funcție a enzimelor din acest grup, care nu poate fi ignorată - accelerează cursul proceselor chimice asociate cu eliberarea energiei. Astfel de reacții sunt numite exoterme.
Transferaze - purtători
Aceste enzime îndeplinesc funcția de a accelera reacțiile de transfer ale reziduurilor moleculare și ale grupurilor funcționale. De exemplu, fosfofructokinaza.
Opt grupe de catalizatori se disting pe baza grupului transferat. Să ne uităm la doar câteva dintre ele.
- Fosfotransferaze - ajută la transferul reziduurilor de acid fosforic. Acestea sunt împărțite în subclase în funcție de destinație (alcool, carboxil și altele).
- Aminotransferaze – accelerează reacțiile de transaminare a aminoacizilor.
- Glicoziltransferaze - transferă reziduurile de glicozil din molecule de ester de fosfor la molecule de mono- și polizaharide. Oferă reacțiidescompunerea și sinteza oligo- sau polizaharidelor la plante și animale. De exemplu, sunt implicați în descompunerea zaharozei.
- Aciltransferazele transferă reziduurile de acid carboxilic la amine, alcooli și aminoacizi. Acil-coenzima-A este o sursă universală de grupări acil. Poate fi considerat un grup activ de aciltransferaze. Acilul acidului acetic este cel mai frecvent tolerat.
Hidrolaze - împărțite cu apă
În acest grup, enzimele acționează ca catalizatori pentru reacțiile de scindare (mai rar sinteza) compușilor organici, în care este implicată apa. Substanțele din acest grup sunt conținute în celule și în sucul digestiv. Moleculele de catalizatori din tractul gastrointestinal constau dintr-o singură componentă.
Locația acestor enzime sunt lizozomi. Ele îndeplinesc funcțiile de protecție ale enzimelor din celulă: descompun substanțele străine care au trecut prin membrană. De asemenea, distrug acele substanțe de care celulă nu mai are nevoie, pentru care lizozomii au fost supranumiți ordonanți.
Celăl alt „porecle” al lor este sinuciderea celulelor, deoarece acestea sunt instrumentul principal pentru autoliza celulară. Dacă apare o infecție, încep procesele inflamatorii, membrana lizozomului devine permeabilă și hidrolazele intră în citoplasmă, distrugând tot ce se află în cale și distrugând celula.
Separați mai multe tipuri de catalizatori din acest grup:
- esteraze - responsabile de hidroliza esterilor de alcool;
- glicozidaze - accelerează hidroliza glicozidelor, în funcție dece izomer acționează, secretă α- sau β-glicozidaze;
- hidrolazele peptidice sunt responsabile pentru hidroliza legăturilor peptidice din proteine și, în anumite condiții, pentru sinteza acestora, dar această metodă de sinteză a proteinelor nu este utilizată într-o celulă vie;
- amidaze - responsabile pentru hidroliza amidelor acide, de exemplu, ureaza catalizează descompunerea ureei în amoniac și apă.
Izomeraze - transformarea moleculei
Aceste substanțe accelerează schimbările într-o singură moleculă. Ele pot fi geometrice sau structurale. Acest lucru se poate întâmpla în multe feluri:
- transfer de atomi de hidrogen;
- mutarea grupului fosfat;
- schimbarea aranjamentului grupurilor atomice în spațiu;
- mutarea legăturii duble.
Izomerizarea poate fi acizi organici, carbohidrați sau aminoacizi. Izomerazele pot transforma aldehidele în cetone și, invers, rearanjează forma cis în forma trans și invers. Pentru a înțelege mai bine ce funcție îndeplinesc enzimele acestui grup, este necesar să se cunoască diferențele de izomeri.
Legăturile tăie legăturile
Aceste enzime accelerează descompunerea non-hidrolitică a compușilor organici prin legături:
- carbon-carbon;
- fosfor-oxigen;
- carbon-sulf;
- azot de carbon;
- carbon-oxigen.
În acest caz, produse simple precum dioxidul de carbon, apa, amoniacul sunt eliberate și legăturile duble sunt închise. Puține dintre aceste reacții pot merge în direcția opusă, enzimele corespunzătoare în mod corespunzătorîn aceste condiții catalizează procesele nu numai de dezintegrare, ci și de sinteză.
Legăturile sunt clasificate în funcție de tipul de obligație pe care o rupe. Sunt enzime complexe.
Legături încrucișate Ligase
Funcția principală a enzimelor din acest grup este accelerarea reacțiilor de sinteză. Caracteristica lor este conjugarea creației cu degradarea substanțelor care sunt capabile să furnizeze energie pentru implementarea procesului de biosinteză. Există șase subclase în funcție de tipul conexiunii formate. Cinci dintre ele sunt identice cu subgrupurile de liază, iar al șaselea este responsabil pentru crearea legăturii azot-metal.
Unele ligaze sunt implicate în procese celulare deosebit de importante. De exemplu, ADN ligaza este implicată în replicarea acidului dezoxiribonucleic. Reticulă rupturi cu un singur caten, creând noi legături fosfodiester. Ea este cea care conectează fragmentele Okazaki.
Aceeași enzimă este utilizată în mod activ în inginerie genetică. Le permite oamenilor de știință să îmbine moleculele de ADN din bucățile de care au nevoie, creând lanțuri unice de acid dezoxiribonucleic. Orice informație poate fi pusă în ele, creând astfel o fabrică pentru producerea proteinelor necesare. De exemplu, puteți coase în ADN-ul unei bacterii o bucată care este responsabilă pentru sinteza insulinei. Și când celula își va traduce propriile proteine, în același timp va face o substanță utilă necesară în scopuri medicale. Rămâne doar să-l curățați și va ajuta mulți oameni bolnavi.
Rolul imens al enzimelor în organism
Ei potcrește viteza de reacție de peste zece ori. Este pur și simplu necesar pentru funcționarea normală a celulei. Și enzimele sunt implicate în fiecare reacție. Prin urmare, funcțiile enzimelor din organism sunt diverse, ca toate procesele în desfășurare. Și eșecul acestor catalizatori duce la consecințe grave.
Enzimele sunt utilizate pe scară largă în alimentație, industria ușoară, medicină: sunt folosite pentru a face brânzeturi, cârnați, conserve și fac parte din pulberile de spălat. Ele sunt, de asemenea, utilizate la fabricarea de materiale fotografice.
