Există multe reacții chimice în fiecare celulă vie. Enzimele (enzimele) sunt proteine cu funcții speciale și extrem de importante. Se numesc biocatalizatori. Funcția principală a enzimelor proteice din organism este de a accelera reacțiile biochimice. Reactivii inițiali, a căror interacțiune este catalizată de aceste molecule, se numesc substraturi, iar compușii finali sunt numiți produse.
În natură, proteinele enzimatice funcționează numai în sistemele vii. Dar în biotehnologia modernă, diagnosticarea clinică, farmaceutică și medicină se folosesc enzime purificate sau complexele acestora, precum și componente suplimentare necesare funcționării sistemului și vizualizării datelor pentru cercetător.
Semnificația biologică și proprietățile enzimelor
Fără aceste molecule, un organism viu nu ar putea funcționa. Toate procesele vieții funcționează armonios datorită enzimelor. Funcția principală a proteinelor enzimatice din organism este de a regla metabolismul. Fără ele, metabolismul normal este imposibil. Activitatea moleculară este reglată deactivatori (inductori) sau inhibitori. Controlul acționează la diferite niveluri de sinteză a proteinelor. De asemenea, „funcționează” în raport cu molecula finită.
Principala proprietate a proteinelor-enzime este specificitatea pentru un anumit substrat. Și, în consecință, capacitatea de a cataliza doar una sau mai puțin des o serie de reacții. De obicei, astfel de procese sunt reversibile. O enzimă este responsabilă pentru ambele funcții. Dar asta nu este tot.
Rolul proteinelor enzimatice este esențial. Fără ele, reacțiile biochimice nu au loc. Datorită acțiunii enzimelor, devine posibil ca reactivii să depășească bariera de activare fără a consuma energie semnificativă. În organism nu există nicio modalitate de a încălzi temperatura peste 100 ° C sau de a folosi componente agresive precum un laborator chimic. Proteina enzimatică se leagă de substrat. În starea legată, modificarea are loc odată cu eliberarea ulterioară a acestuia din urmă. Acesta este modul în care funcționează toți catalizatorii utilizați în sinteza chimică.
Care sunt nivelurile de organizare ale unei molecule de proteine enzimatice?
De obicei, aceste molecule au o structură proteică terțiară (globul) sau cuaternară (mai multe globule conectate). În primul rând, ele sunt sintetizate într-o formă liniară. Și apoi sunt pliate în structura necesară. Pentru a asigura activitatea, biocatalizatorul are nevoie de o anumită structură.
Enzimele, ca și alte proteine, sunt distruse de căldură, valori extreme ale pH-ului, compuși chimici agresivi.
Proprietăți suplimentareenzime
Dintre acestea, se disting următoarele caracteristici ale componentelor:
- Stereospecific - formarea unui singur produs.
- Regioselectivitate - ruperea unei legături chimice sau modificarea unui grup într-o singură poziție.
- Chemoselectivitate - cataliza unei singure reacții.
Caracteristici de lucru
Specificitatea enzimei variază. Dar orice enzimă este întotdeauna activă în raport cu un anumit substrat sau grup de compuși similare ca structură. Catalizatorii non-proteici nu au această proprietate. Specificitatea este măsurată prin constanta de legare (mol/l), care poate fi de până la 10−10 mol/l. Activitatea enzimei active este rapidă. O moleculă catalizează mii până la milioane de operații pe secundă. Gradul de accelerare al reacțiilor biochimice este semnificativ (de 1000-100000 de ori) mai mare decât cel al catalizatorilor convenționali.
Acțiunea enzimelor se bazează pe mai multe mecanisme. Cea mai simplă interacțiune are loc cu o moleculă de substrat, urmată de formarea unui produs. Majoritatea enzimelor sunt capabile să lege 2-3 molecule diferite care reacţionează. De exemplu, transferul unei grupări sau atom de la un compus la altul sau dubla substituție conform principiului „ping-pong”. În aceste reacții, un substrat este de obicei conectat, iar al doilea este asociat printr-o grupare funcțională cu enzima.
Studiarea mecanismului de acțiune a enzimelor are loc folosind metode:
- Definițiile produselor intermediare și finale.
- Studii ale geometriei structurii și grupurilor funcționale asociate cusubstrat și oferă o viteză mare de reacție.
- Mutația genelor enzimelor și determinarea modificărilor în sinteza și activitatea acesteia.
Centrul activ și de conectare
O moleculă de substrat este mult mai mică decât o proteină enzimatică. Prin urmare, legarea are loc datorită unui număr mic de grupări funcționale ale biocatalizatorului. Ele formează un centru activ, constând dintr-un set specific de aminoacizi. În proteinele complexe, în structură este prezentă un grup protetic de natură non-proteică, care poate face și parte din centrul activ.
Este necesar să se evidențieze un grup separat de enzime. Molecula lor conține o coenzimă care se leagă constant de moleculă și este eliberată din aceasta. O proteină enzimatică complet formată se numește holoenzimă, iar atunci când cofactorul este îndepărtat, se numește apoenzimă. Vitaminele, metalele, derivații de baze azotate acționează adesea ca coenzime (NAD - nicotinamidă adenin dinucleotide, FAD - flavin adenin dinucleotide, FMN - flavin mononucleotide).
Locul de legare oferă specificitate substratului. Datorită acesteia, se formează un complex stabil substrat-enzimă. Structura globulului este construită în așa fel încât să aibă o nișă (slitură sau depresiune) pe suprafața de o anumită dimensiune, care să asigure legarea substratului. Această zonă este de obicei situată nu departe de centrul activ. Unele enzime au locuri pentru legarea de cofactori sau ionii metalici.
Concluzie
proteine-Enzima joacă un rol important în organism. Astfel de substanțe catalizează reacțiile chimice, sunt responsabile de procesul de metabolism - metabolism. În orice celulă vie, au loc în mod constant sute de procese biochimice, inclusiv reacții de reducere, scindare și sinteza compușilor. Oxidarea substanțelor are loc în mod constant cu o eliberare mare de energie. La rândul său, este cheltuită pentru formarea carbohidraților, proteinelor, grăsimilor și a complexelor acestora. Produsele de clivaj sunt elementele de bază pentru sinteza compușilor organici necesari.
