Printre varietatea uriașă de substanțe naturale, aminoacizii ocupă un loc aparte. Se explică prin importanța lor excepțională atât în biologie, cât și în chimia organică. Faptul este că moleculele de proteine simple și complexe sunt compuse din aminoacizi, care stau la baza tuturor formelor de viață de pe Pământ, fără excepție. Din acest motiv, știința acordă o atenție deosebită studiului unor probleme precum structura aminoacizilor, proprietățile lor, producția și utilizarea. Acești compuși sunt de mare importanță și în medicină, unde sunt utilizați ca preparate medicinale. Pentru acei oameni care sunt serioși cu propria lor sănătate și duc un stil de viață activ, monomerii proteici sunt o formă de hrană (așa-numita nutriție sportivă). Unele dintre tipurile lor sunt utilizate în chimia sintezei organice ca materie primă în producția de fibre sintetice - enant și capron. După cum puteți vedea, acizii aminocarboxilici joacă un rol foarte important atât în natură, cât și în viața societății umane, așa că haideți să-i cunoaștem mai detaliat.
Caracteristici de structurăaminoacizi
Compușii din această clasă aparțin substanțelor organice amfotere, adică conțin două grupe funcționale și, prin urmare, prezintă proprietăți duble. în particular, moleculele conţin radicali hidrocarburi combinaţi cu grupări amino NH2 şi grupări carboxil COOH. În reacțiile chimice cu alte substanțe, aminoacizii acționează fie ca baze, fie ca acizi. Izomeria unor astfel de compuși se manifestă datorită modificării fie a configurației spațiale a scheletului de carbon, fie a poziției grupării amino, iar clasificarea aminoacizilor este determinată pe baza caracteristicilor structurale și proprietăților radicalului hidrocarbură. Poate fi sub forma unui lanț drept sau ramificat și poate conține și structuri ciclice.
Activitatea optică a acizilor aminocarboxilici
Toți monomerii polipeptidelor și cele 20 de specii ale acestora, prezentați în organisme de plante, animale și oameni, aparțin L-aminoacizilor. Cele mai multe dintre ele conțin un atom de carbon asimetric care rotește un fascicul de lumină polarizat spre stânga. Doi monomeri, izoleucina și treonina, au doi astfel de atomi de carbon, iar acidul aminoacetic (glicina) nu are niciunul. Clasificarea aminoacizilor în funcție de activitatea lor optică este utilizată pe scară largă în biochimie și biologia moleculară atunci când se studiază procesul de translație în biosinteza proteinelor. Interesant este că formele D ale aminoacizilor nu fac niciodată parte din lanțurile polipeptidice ale proteinelor, ci sunt prezente în membranele bacteriene și în produșii metabolici ai ciupercilor actinomicete.există, de fapt, se găsesc în antibioticele naturale, de exemplu, în gramicidină. În biochimie, sunt cunoscute substanțe cu o structură spațială în formă de D, cum ar fi citrulina, homoserina, ornitina, care joacă un rol important în reacțiile de metabolism celular.
Ce sunt zwitterions?
Reamintim încă o dată că monomerii proteici conțin grupe funcționale de amine și acizi carboxilici. Particulele -NH2 și COOH interacționează între ele în interiorul moleculei, ceea ce duce la apariția unei sări interne numite ion bipolar (zwitterion). Această structură internă a aminoacizilor explică capacitatea lor ridicată de a interacționa cu solvenții polari, cum ar fi apa. Prezența particulelor încărcate în soluții determină conductivitatea lor electrică.
Ce sunt α-aminoacizii
Dacă gruparea amino este situată în moleculă la primul atom de carbon, numărând de la locația carboxilului, acest aminoacid este clasificat ca un α-aminoacid. Ele ocupă un loc de frunte în clasificare, deoarece din acești monomeri sunt construite toate moleculele de proteine active biologic, de exemplu, cum ar fi enzimele, hemoglobina, actina, colagenul etc. Structura aminoacizilor din această clasă poate fi considerată. folosind exemplul glicinei, aceeași care este utilizată pe scară largă în practica neurologică ca sedativ în tratamentul formelor ușoare de depresie și neurastenie.
Numele internațional pentru acest aminoacid este α-aminoaceticare o formă optică de L și este proteinogenă, adică participă la procesul de translație și face parte din macromoleculele proteice.
Rolul proteinelor și al monomerilor acestora în metabolism
Este imposibil de imaginat funcționarea normală a organismului mamiferelor, inclusiv a oamenilor, fără hormoni formați din molecule de proteine. Structura chimică a aminoacizilor care compun compoziția lor confirmă apartenența la formele α. De exemplu, triiodotironina și tiroxina sunt produse de glanda tiroidă. Acestea reglează metabolismul și sunt sintetizate în celulele sale din α-aminoacidul tirozină. În proteinele simple și complexe, există atât 20 de monomeri bazici, cât și derivații lor. Acidul carboxiglutamic este prezent în protrombină, care reglează coagularea sângelui, metillizina se găsește în miozină (proteina musculară), iar selenocisteina se găsește în enzima peroxidază.
Valoarea nutrițională a proteinelor și a monomerilor acestora
Având în vedere structura aminoacizilor și clasificarea lor, să ne oprim asupra gradației bazate pe capacitatea sau imposibilitatea monomerilor proteici de a fi sintetizați în celule. Alanina, prolina, tirozina și alți compuși se formează în reacțiile de metabolism plastic, în timp ce triptofanul și alți șapte aminoacizi ar trebui să intre în corpul nostru numai cu alimente.
Unul dintre indicatorii unei alimentații corecte și echilibrate este nivelul consumului uman de alimente proteice. Ar trebui să fie cel puțin un sfert din cantitatea totală de alimente care a intrat în organism pe zi. In mod deosebiteste important ca proteinele să conțină valină, izoleucină și alți aminoacizi esențiali. În acest caz, proteinele vor fi numite complete. Acestea pătrund în corpul uman din alimente vegetale sau din alimente care conțin ciuperci.
Monomerii proteici esențiali în sine nu pot fi sintetizați în celulele mamiferelor. Dacă luăm în considerare structura moleculelor de aminoacizi care sunt indispensabile, ne putem asigura că aparțin unor clase diferite. Deci, valina și leucina aparțin seriei alifatice, triptofanul aparține aminoacizilor aromatici, iar treonina aparține hidroxiaminoacizilor.
