Cuvântul „enzimă” are rădăcini latine. În traducere, înseamnă „aluat”. În engleză se folosește conceptul „enzimă”, derivat din termenul grecesc, însemnând același lucru. Enzimele sunt proteine specializate. Ele se formează în celule și au capacitatea de a accelera cursul proceselor biochimice. Cu alte cuvinte, acţionează ca catalizatori biologici. Să luăm în considerare în continuare ce constituie specificitatea acțiunii enzimelor. Tipurile de specificitate vor fi, de asemenea, descrise în articol.
Caracteristici generale
Manifestarea activității catalitice a unor enzime se datorează prezenței unui număr de compuși neproteici. Se numesc cofactori. Ele sunt împărțite în 2 grupe: ioni metalici și o serie de substanțe anorganice, precum și coenzime (compuși organici).
Mecanism de activitate
Prin natura lor chimică, enzimele aparțin grupului de proteine. Totuși, spre deosebire de acesta din urmă, elementele luate în considerare conțin un site activ. Este un complex unic de grupe funcționale de reziduuri de aminoacizi. Ele sunt strict orientate în spațiu datorită structurii terțiare sau cuaternare a enzimei. În activcentrul este izolat situsurile catalitice și substrat. Acesta din urmă este cel care determină specificitatea enzimelor. Substratul este substanța asupra căreia acționează proteina. Anterior, se credea că interacțiunea lor se desfășoară pe principiul „cheii castelului”. Cu alte cuvinte, locul activ trebuie să corespundă în mod clar substratului. În prezent, prevalează o altă ipoteză. Se crede că inițial nu există o corespondență exactă, dar apare în cursul interacțiunii substanțelor. Al doilea loc - catalitic - afectează specificul acțiunii. Cu alte cuvinte, determină natura reacției accelerate.
Clădire
Toate enzimele sunt împărțite în una și două componente. Primele au o structură similară cu structura proteinelor simple. Conțin doar aminoacizi. Al doilea grup - proteine - include părți proteice și non-proteice. Ultima este coenzima, prima este apoenzima. Acesta din urmă determină specificitatea de substrat a enzimei. Adică îndeplinește funcția unui sit de substrat în centrul activ. Coenzima, în consecință, acționează ca o regiune catalitică. Este legat de specificul acțiunii. Vitaminele, metalele și alți compuși cu greutate moleculară mică pot acționa ca coenzime.
Cataliza
Apariția oricărei reacții chimice este asociată cu ciocnirea moleculelor de substanțe care interacționează. Mișcarea lor în sistem este determinată de prezența energiei potențiale libere. Pentru o reacție chimică, este necesar ca moleculele să facă o tranzițiecondiție. Cu alte cuvinte, trebuie să aibă suficientă putere pentru a trece prin bariera energetică. Reprezintă cantitatea minimă de energie pentru a face toate moleculele reactive. Toți catalizatorii, inclusiv enzimele, sunt capabili să scadă bariera energetică. Acest lucru contribuie la cursul accelerat al reacției.
Care este specificul enzimelor?
Această abilitate este exprimată în accelerarea doar a unei anumite reacții. Enzimele pot acționa pe același substrat. Cu toate acestea, fiecare dintre ele va accelera doar o anumită reacție. Specificitatea reactivă a enzimei poate fi urmărită prin exemplul complexului de piruvat dehidrogenază. Include proteine care afectează PVK. Principalele sunt: piruvat dehidrogenaza, piruvat decarboxilaza, acetiltransferaza. Reacția în sine se numește decarboxilare oxidativă a PVC-ului. Produsul său este acid acetic activ.
Clasificare
Există următoarele tipuri de specificitate enzimatică:
- Stereochimic. Se exprimă în capacitatea unei substanțe de a influența unul dintre posibilii stereoizomeri de substrat. De exemplu, fumarat hidrotaza este capabilă să acționeze asupra fumaratului. Cu toate acestea, nu afectează izomerul cis - acid maleic.
- Absolut. Specificitatea enzimelor de acest tip este exprimată în capacitatea unei substanțe de a afecta doar un anumit substrat. De exemplu, zaharaza reacționează exclusiv cu zaharoza, arginaza cu arginina și așa mai departe.
- Rudă. Specificitatea enzimelor în aceastacaz se exprimă în capacitatea unei substanțe de a influența un grup de substraturi care au o legătură de același tip. De exemplu, alfa-amilaza reacţionează cu glicogenul şi amidonul. Au o legătură de tip glicozidic. Tripsina, pepsina, chimotripsina afectează multe proteine din grupul de peptide.
Temperatura
Enzimele au specificitate în anumite condiții. Pentru majoritatea dintre ele, o temperatură de + 35 … + 45 de grade este considerată optimă. Când o substanță este plasată în condiții cu rate mai mici, activitatea ei va scădea. Această stare se numește inactivare reversibilă. Când temperatura crește, abilitățile lui vor fi restabilite. Merită spus că atunci când este plasat în condiții în care t este mai mare decât valorile indicate, va avea loc și inactivarea. Cu toate acestea, în acest caz, va fi ireversibilă, deoarece nu va fi restabilită când temperatura scade. Acest lucru se datorează denaturarii moleculei.
Influența pH-ului
Încărcarea moleculei depinde de aciditate. În consecință, pH-ul afectează activitatea locului activ și specificitatea enzimei. Indicele optim de aciditate pentru fiecare substanță este diferit. Cu toate acestea, în majoritatea cazurilor este 4-7. De exemplu, pentru alfa-amilaza salivei, aciditatea optimă este 6,8. Între timp, există o serie de excepții. Aciditatea optimă a pepsinei, de exemplu, este 1,5-2,0, chimotripsina și tripsina sunt 8-9.
Concentrație
Cu cât este mai multă enzimă, cu atât este mai rapidă viteza de reacție. Similarse poate face o concluzie şi în ceea ce priveşte concentraţia substratului. Cu toate acestea, conținutul de saturație al țintei este determinat teoretic pentru fiecare substanță. Cu acesta, toate centrele active vor fi ocupate de substratul disponibil. În acest caz, specificitatea enzimei va fi maximă, indiferent de adăugarea ulterioară a țintelor.
substanțe de reglementare
Aceștia pot fi împărțiți în inhibitori și activatori. Ambele categorii sunt împărțite în nespecifice și specifice. Ultimul tip de activatori includ sărurile biliare (pentru lipaza din pancreas), ionii de clorură (pentru alfa-amilaza), acidul clorhidric (pentru pepsină). Activatorii nespecifici sunt ioni de magneziu care afectează kinazele și fosfatazele, iar inhibitorii specifici sunt peptide terminale ale proenzimelor. Acestea din urmă sunt forme inactive de substanțe. Ele sunt activate la scindarea peptidelor terminale. Tipurile lor specifice corespund fiecărei proenzime individuale. De exemplu, într-o formă inactivă, tripsina este produsă sub formă de tripsinogen. Centrul său activ este închis de o hexapeptidă terminală, care este un inhibitor specific. În procesul de activare, acesta este separat. Ca urmare, locul activ al tripsinei devine deschis. Inhibitorii nespecifici sunt săruri de la metale grele. De exemplu, sulfat de cupru. Ele provoacă denaturarea compușilor.
Inhibiție
Poate fi competitiv. Acest fenomen se exprimă prin apariția unei asemănări structurale între inhibitor și substrat. Suntintra într-o luptă pentru comunicare cu centrul activ. Dacă conținutul de inhibitor este mai mare decât cel al substratului, se formează un inhibitor enzimatic complex. Când se adaugă o substanță țintă, raportul se va schimba. Ca urmare, inhibitorul va fi forțat să iasă. De exemplu, succinatul acționează ca un substrat pentru succinat dehidrogenază. Inhibitorii sunt oxalacetatul sau malonatul. Influențele competitive sunt considerate a fi produse de reacție. Adesea sunt similare cu substraturile. De exemplu, pentru glucoză-6-fosfat, produsul este glucoză. Substratul va fi glucoză-6 fosfat. Inhibarea necompetitivă nu implică similitudine structurală între substanțe. Atât inhibitorul, cât și substratul se pot lega de enzimă în același timp. În acest caz, se formează un nou compus. Este un complex-inhibitor-substrat enzimatic. În timpul interacțiunii, centrul activ este blocat. Acest lucru se datorează legării inhibitorului la locul catalitic al AC. Un exemplu este citocrom oxidaza. Pentru această enzimă, oxigenul acționează ca substrat. Sărurile acidului cianhidric sunt inhibitori ai citocrom oxidazei.
Reglarea alosterică
În unele cazuri, pe lângă centrul activ care determină specificitatea enzimei, mai există o legătură. Este o componentă alosterică. Dacă activatorul cu același nume se leagă de acesta, eficiența enzimei crește. Dacă un inhibitor reacționează cu centrul alosteric, atunci activitatea substanței scade în consecință. De exemplu, adenilat ciclază șiguanilat ciclaza sunt enzime cu reglare de tip alosteric.
