Proteinele (polipeptide, proteine) sunt substanțe macromoleculare, care includ alfa-aminoacizi legați printr-o legătură peptidică. Compoziția proteinelor din organismele vii este determinată de codul genetic. De regulă, sinteza folosește un set de 20 de aminoacizi standard.
Clasificarea proteinelor
Separarea proteinelor se realizează în funcție de diferite criterii:
- Forma unei molecule.
- Compoziție.
- Funcții.
Conform ultimului criteriu, proteinele sunt clasificate:
- La structura.
- Nutritiv și de rezervă.
- Transport.
- Contractanți.
Proteine structurale
Acestea includ elastina, colagenul, keratina, fibroina. Polipeptidele structurale sunt implicate în formarea membranelor celulare. Pot crea canale sau pot îndeplini alte funcții în ele.
Proteine nutritive, de depozitare
Polipeptida nutritivă este cazeina. Datorită acesteia, organismul în creștere este asigurat cu calciu, fosfor șiaminoacizi.
Proteinele de rezervă sunt semințele plantelor cultivate, albușul de ou. Ele sunt consumate în timpul etapei de dezvoltare a embrionilor. În corpul uman, ca și la animale, proteinele nu sunt stocate în rezervă. Acestea trebuie obținute în mod regulat cu alimente, altfel este probabilă dezvoltarea distrofiei.
Polipeptide de transport
Hemoglobina este un exemplu clasic de astfel de proteine. În sânge se găsesc și alte polipeptide implicate în mișcarea hormonilor, lipidelor și altor substanțe.
Membranele celulare conțin proteine care au capacitatea de a transporta ionii, aminoacizii, glucoza și alți compuși prin membrana celulară.
Proteine contractile
Funcțiile acestor polipeptide sunt legate de activitatea fibrelor musculare. În plus, ele asigură mișcarea cililor și flagelilor la protozoare. Proteinele contractile îndeplinesc funcția de a transporta organele în interiorul celulei. Datorită prezenței lor, se asigură o schimbare a formelor celulare.
Exemple de proteine contractile sunt miozina și actina. Merită spus că aceste polipeptide se găsesc nu numai în celulele fibrelor musculare. Proteinele contractile își îndeplinesc sarcinile în aproape toate țesuturile animale.
Funcții
O polipeptidă individuală, tropomiozina, se găsește în celule. Proteina musculară contractilă miozina este polimerul său. Formează un complex cu actina.
Proteinele musculare contractile nu se dizolvă în apă.
Rata sintezei polipeptidelor
Este reglat de tiroida sihormoni steroizi. Pătrunzând în celulă, se leagă de receptori specifici. Complexul format pătrunde în nucleul celulei și se leagă de cromatină. Aceasta crește rata de sinteza a polipeptidelor la nivel de genă.
Genele active asigură o sinteza crescută a anumitor ARN. Iese din nucleu, merge la ribozomi și activează sinteza de noi proteine structurale sau contractile, enzime sau hormoni. Acesta este efectul anabolic al genelor.
Între timp, sinteza proteinelor în celule este un proces destul de lent. Necesită costuri mari de energie și material plastic. În consecință, hormonii nu sunt capabili să controleze rapid metabolismul. Sarcina lor cheie este de a regla creșterea, diferențierea și dezvoltarea celulelor din organism.
Contractie musculara
Este un prim exemplu al funcției contractile a proteinelor. În cursul cercetărilor, s-a constatat că baza contracției musculare este o modificare a proprietăților fizice ale polipeptidei.
Funcția contractilă este îndeplinită de proteina actomiozină, care interacționează cu acidul adenozin trifosforic. Această conexiune este însoțită de contracția miofibrilelor. O astfel de interacțiune poate fi observată în afara corpului.
De exemplu, dacă sunt înmuiate în apă (macerate), fibrele musculare, lipsite de excitabilitate, sunt expuse la o soluție de adenozin trifosfat, va începe contracția lor bruscă, similară cu contracția mușchilor vii. Această experiență are o mare importanță practică. El demonstrează faptul căcontracția musculară necesită o reacție chimică a proteinelor contractile cu o substanță bogată în energie.
Acțiunea vitaminei E
Pe de o parte, este principalul antioxidant intracelular. Vitamina E protejează grăsimile și alți compuși ușor oxidați de oxidare. În același timp, acționează ca un purtător de electroni și participă la reacțiile redox, care sunt asociate cu stocarea energiei eliberate.
Deficitul de vitamina E determină atrofia țesutului muscular: conținutul de proteină contractilă miozină este redus brusc și este înlocuit cu colagen, o polipeptidă inertă.
Specificitatea miozinei
Este considerată una dintre proteinele contractile cheie. Reprezintă aproximativ 55% din conținutul total de polipeptide din țesutul muscular.
Filamentele (filamentele groase) ale miofibrilelor sunt făcute din miozină. Molecula conține o parte fibrilă lungă, care are o structură cu dublu helix și capete (structuri globulare). Miozina conține 6 subunități: 2 lanțuri grele și 4 lanțuri ușoare situate în partea globulară.
Sarcina principală a regiunii fibrilare este capacitatea de a forma mănunchiuri de filamente de miozină sau protofibrile groase.
Pe capete se află locul activ al ATPazei și centrul de legare a actinei. Aceasta asigură hidroliza ATP și legarea de filamentele de actină.
Soiuri
Subtipurile de actină și miozină sunt:
- Dineina flagelilor și cililorprotozoare.
- Spectrina din membranele eritrocitelor.
- Neurostenina membranelor perisinaptice.
Polipeptidele bacteriene responsabile de mișcarea diferitelor substanțe într-un gradient de concentrație pot fi, de asemenea, atribuite varietăților de actină și miozină. Acest proces se mai numește și chemotaxie.
Rolul acidului adenozin trifosforic
Dacă puneți filamente de actomiozină într-o soluție acidă, adăugați ioni de potasiu și magneziu, puteți vedea că sunt scurtate. În acest caz, se observă defalcarea ATP. Acest fenomen indică faptul că descompunerea acidului adenozin trifosforic are o anumită relație cu o modificare a proprietăților fizico-chimice ale proteinei contractile și, în consecință, cu munca mușchilor. Acest fenomen a fost identificat pentru prima dată de Szent-Gyorgyi și Engelhardt.
Sinteza și descompunerea ATP sunt esențiale în procesul de transformare a energiei chimice în energie mecanică. În timpul descompunerii glicogenului, însoțită de producția de acid lactic, ca în defosforilarea acizilor adenozin trifosforic și creatin fosforic, nu este necesară participarea oxigenului. Aceasta explică capacitatea unui mușchi izolat de a funcționa în condiții anaerobe.
Acidul lactic și produsele formate în timpul descompunerii acizilor adenozin trifosforic și creatin fosforic se acumulează în fibrele musculare care sunt obosite atunci când lucrează într-un mediu anaerob. Ca urmare, rezervele de substanțe sunt epuizate, în timpul divizării cărora se eliberează energia necesară. Dacă un mușchi obosit este plasat într-un mediu care conține oxigen, va ficonsuma-l. O parte din acidul lactic va începe să se oxideze. Ca rezultat, se formează apă și dioxid de carbon. Energia eliberată va fi folosită pentru resinteza acizilor creatin fosforic, adenozin trifosforic și a glicogenului din produșii de degradare. Din acest motiv, mușchiul va dobândi din nou capacitatea de a lucra.
Mușchiul scheletic
Proprietățile individuale ale polipeptidelor pot fi explicate doar prin exemplul funcțiilor lor, adică contribuția lor la activități complexe. Printre puținele structuri pentru care s-a stabilit o corelație între proteina și funcția organelor, mușchiul scheletic merită o atenție specială.
Celula ei este activată de impulsuri nervoase (semnale direcționate către membrană). Din punct de vedere molecular, contracția se bazează pe ciclul punților încrucișate prin interacțiuni periodice între actină, miozină și Mg-ATP. Proteinele care leagă calciul și ionii de Ca acționează ca mediatori între efectori și semnalele nervoase.
Medierea limitează viteza de răspuns la impulsurile „pornit/oprit” și previne contracțiile spontane. În același timp, unele oscilații (fluctuații) ale fibrelor musculare ale volantului insectelor înaripate sunt controlate nu de ioni sau de compuși similari cu molecul scăzut, ci direct de proteinele contractile. Datorită acestui fapt, sunt posibile contracții foarte rapide, care, după activare, se desfășoară de la sine.
Proprietățile cristalelor lichide ale polipeptidelor
La scurtarea fibrelor muscularese modifică perioada reţelei formate din protofibrile. Când o rețea de filamente subțiri intră într-o structură de elemente groase, simetria tetragonală este înlocuită cu cea hexagonală. Acest fenomen poate fi considerat o tranziție polimorfă într-un sistem de cristale lichide.
Caracteristici ale proceselor mecanochimice
Se rezumă la transformarea energiei chimice în energie mecanică. Activitatea ATP-azei membranelor celulare mitocondriale este similară cu acțiunea sistemului iozin al mușchilor scheletici. Caracteristicile comune sunt remarcate și în proprietățile lor mecanicochimice: sunt reduse sub influența ATP.
În consecință, o proteină contractilă trebuie să fie prezentă în membranele mitocondriale. Și el chiar este acolo. S-a stabilit că polipeptidele contractile sunt implicate în mecanochimia mitocondrială. Cu toate acestea, s-a dovedit, de asemenea, că fosfatidilinozitol (lipidele membranei) joacă, de asemenea, un rol semnificativ în procese.
Extra
Molecula de proteină miozină nu numai că contribuie la contracția diverșilor mușchi, dar poate participa și la alte procese intracelulare. Este vorba, în special, despre mișcarea organelelor, atașarea filamentelor de actină la membrane, formarea și funcționarea citoscheletului etc. Aproape întotdeauna, molecula interacționează într-un fel sau altul cu actina, care este a doua cheie contractilă. proteine.
S-a dovedit că moleculele de actomiozină își pot schimba lungimea sub influența energiei chimice eliberate atunci când un reziduu de acid fosforic este scindat din ATP. Cu alte cuvinte, acest procesprovoacă contracția musculară.
Sistemul ATP acționează astfel ca un fel de acumulator de energie chimică. După cum este necesar, se transformă direct într-unul mecanic prin actomiozină. În același timp, nu există o etapă intermediară caracteristică proceselor de interacțiune a altor elemente - trecerea la energia termică.
