Sistemul limfatic uman îndeplinește o serie de funcții de protecție importante care împiedică dezvoltarea microorganismelor sau virușilor patogene în mediile lichide, celule și țesuturi. Limfocitele B sunt responsabile pentru imunitatea umorală, care, odată cu maturarea ulterioară, sintetizează imunoglobuline (Ig). Structura acestor substanțe vă permite să găsiți, să marcați și să distrugeți antigenele care au intrat în organism. Care sunt caracteristicile moleculelor?
Culele plasmatice
Toate celulele limfatice ale corpului uman sunt împărțite în două grupuri mari: limfocite T și limfocite B. Primii sunt responsabili de imunitatea celulară, absorbind antigenele în procesul de fagocitoză. Sarcina acestuia din urmă este de a sintetiza anticorpi specifici - imunitatea umorală.
Limfocitele B sunt determinate în organele limfoide secundare (ganglioni limfatici, splină) și apoi formează o populație de celule plasmatice, care sunt numite și plasmocite. Mai departe migrează către măduva osoasă roșie, mucoase și țesuturi.
Plasmocitele ajung la dimensiuni mari (până la 20 de microni), se colorează bazofil, adică în violet cu ajutorul coloranților. In centrudintre aceste celule este un nucleu mare cu aglomerări caracteristice de heterocromatină, care seamănă cu spițele unei roți.
Citoplasma se colorează mai deschis decât nucleul. Găzduiește un centru de transport puternic, format din reticulul endoplasmatic și aparatul Golgi. AH este destul de puternic dezvoltat, formând așa-numita curte luminoasă a celulei.
Toate aceste structuri au ca scop sinteza anticorpilor care sunt responsabili pentru imunitatea umorală. Structura moleculei de imunoglobuline are propriile sale caracteristici, astfel încât maturizarea treptată și de în altă calitate a acestor structuri în procesul de sinteză este importantă.
De fapt, acesta este motivul pentru care a fost dezvoltată o rețea atât de densă de EPS și aparatul Golgi. De asemenea, aparatul genetic al celulelor plasmatice, închis în nucleu, vizează în principal sinteza proteinelor anticorpilor. Celulele plasmatice mature sunt un exemplu de grad ridicat de determinare, așa că rareori se divid.
Structura anticorpilor imunoglobuline
Aceste molecule foarte specializate sunt glicoproteine deoarece au părți proteine și carbohidrați. Suntem interesați de scheletul imunoglobulinelor.
O moleculă este formată din 4 lanțuri peptidice: două grele (lanțuri H) și două ușoare (lanțuri L). Acestea se conectează între ele prin legături disulfurice și, ca rezultat, putem observa forma moleculei, asemănătoare cu o praștie.
Structura imunoglobulinelor are ca scop conectarea cu antigene folosind fragmente Fab specifice. La capetele libere ale „prăștiei”, fiecare astfel de regiune este formată din două domenii variabile: unul din grele șiunul din lanțul ușor. Domeniile permanente servesc drept schelă (3 pe fiecare lanț greu și unul pe lanțuri ușoare).
Mobilitatea capetelor variabile ale imunoglobulinei este asigurată de prezența unei zone de balama în locul în care se formează o legătură disulfurică între două lanțuri H. Acest lucru simplifică foarte mult procesul de interacțiune antigen-anticorp.
Al treilea capăt al moleculei, care nu interacționează cu molecule străine, rămâne neconsiderat. Se numește regiunea Fc și este responsabilă de atașarea imunoglobulinei la membranele celulelor plasmatice și a altor celule. Apropo, lanțurile ușoare pot fi de două tipuri: kappa (κ) și lambda (λ). Ele sunt interconectate prin legături disulfurice. Există și cinci tipuri de lanțuri grele, în funcție de care sunt clasificate diferite tipuri de imunoglobuline. Acestea sunt lanțuri α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu).
Unii anticorpi sunt capabili să formeze structuri polimerice care sunt stabilizate prin J-peptide suplimentare. Așa se formează dimerii, trimerii, tetramerii sau pentomerii de Ig de un anumit tip.
Un alt lanț S suplimentar este caracteristic imunoglobulinelor secretoare, a căror structură și biochimie le permit să funcționeze în membranele mucoase ale gurii sau intestinelor. Acest lanț suplimentar împiedică enzimele naturale să descompună moleculele de anticorpi.
Structura și clasele de imunoglobuline
Varietatea anticorpilor din corpul nostru predetermina variabilitatea funcțiilor imunității umorale. Fiecare clasă Igare propriile sale caracteristici distinctive, prin care nu este greu de ghicit rolul lor în sistemul imunitar.
Structura și funcțiile imunoglobulinelor depind direct una de ceal altă. La nivel molecular, ele diferă în secvența de aminoacizi a lanțului greu, ale căror tipuri le-am menționat deja. Prin urmare, există 5 tipuri de imunoglobuline: IgG, IgA, IgE, IgM și IgD.
Caracteristici ale imunoglobulinei G
IgG nu formează polimeri și nu se integrează în membranele celulare. Prezența unui lanț gamma-greu a fost dezvăluită în compoziția moleculelor.
O trăsătură distinctivă a acestei clase este faptul că numai acești anticorpi sunt capabili să pătrundă în bariera placentară și să formeze apărarea imunitară a fătului.
IgG reprezintă 70-80% din toți anticorpii serici, astfel încât moleculele sunt ușor de detectat prin metode de laborator. În sânge, 12 g/l este conținutul mediu al acestei clase, iar această cifră este de obicei atinsă până la vârsta de 12 ani.
Structura imunoglobulinei G vă permite să îndepliniți următoarele funcții:
- Detoxifiere.
- Opsonizarea antigenelor.
- Se începe citoliza mediată de complement.
- Prezentarea antigenului la celulele ucigașe.
- Asigurarea imunității nou-născutului.
Imunoglobulina A: caracteristici și funcții
Această clasă de anticorpi apare sub două forme: ser și secretori.
În serul de sânge, IgA reprezintă 10-15% din toți anticorpii și cantitatea sa medieeste de 2,5 g/l până la vârsta de 10 ani.
Ne interesează mai mult forma secretorie a imunoglobulinei A, deoarece aproximativ 60% din moleculele acestei clase de anticorpi sunt concentrate în membranele mucoase ale corpului.
Structura imunoglobulinei A se distinge și prin variabilitatea sa datorită prezenței unei peptide J, care poate participa la formarea de dimeri, trimeri sau tetrameri. Datorită acestui fapt, un astfel de complex de anticorpi este capabil să lege un număr mare de antigeni.
În timpul formării IgA, o altă componentă este atașată de moleculă - proteina S. Sarcina sa principală este de a proteja întregul complex de acțiunea distructivă a enzimelor și a altor celule ale sistemului limfatic uman.
Imunoglobulina A se găsește în membranele mucoase ale tractului gastrointestinal, sistemului genito-urinar și tractului respirator. Moleculele de IgA învelesc particulele antigenice, prevenind astfel aderența lor la pereții organelor goale.
Funcțiile acestei clase de anticorpi sunt următoarele:
- Neutralizarea antigenelor.
- Prima barieră a tuturor moleculelor de imunitate umorală.
- Opsonizați și etichetați antigenele.
Imunoglobuline M
Reprezentanții clasei IgM se disting prin dimensiuni moleculare mari, deoarece complecșii lor sunt pentameri. Întreaga structură este susținută de o proteină J, iar coloana vertebrală a moleculei sunt lanțurile grele de tip nu.
Structura pentamerică este caracteristică formei secretoare a acestei imunoglobuline, dar există și monomeri. Acestea din urmă sunt atașate de membraneLimfocitele B, ajutând astfel celulele să detecteze elementele patogene din fluidele corporale.
Doar 5-10% sunt IgM în serul de sânge, iar conținutul său în medie nu depășește 1 g/l. Anticorpii din această clasă sunt cei mai vechi din punct de vedere evolutiv și sunt sintetizați numai de limfocitele B și precursorii lor (plasmocitele nu sunt capabile de acest lucru).
Numărul de anticorpi M crește la nou-născuți, deoarece. acesta este un factor în secreția intensă de IgG. O astfel de stimulare are un efect pozitiv asupra dezvoltării imunității copilului.
Structura imunoglobulinei M nu îi permite să traverseze barierele placentare, astfel încât detectarea acestor anticorpi în fluidele fetale devine un semnal al unei încălcări a mecanismelor metabolice, al unei infecții sau al unui defect al placentei.
Funcții IgM:
- Neutralizare.
- Opsonizare.
- Activarea citolizei dependente de complement.
- Formarea imunității nou-născutului.
Caracteristici ale imunoglobulinei D
Acest tip de anticorp a fost puțin studiat, așa că rolul lor în organism nu este pe deplin înțeles. IgD apare numai sub formă de monomeri; în serul de sânge, aceste molecule nu reprezintă mai mult de 0,2% din toți anticorpii (0,03 g/l).
Funcția principală a imunoglobulinei D este recepția în membrana limfocitelor B, dar doar 15% din întreaga populație a acestor celule au IgD. Anticorpii sunt atașați folosind capătul Fc-terminal al moleculei, iar lanțurile grele aparțin clasei delta.
Structură și funcțiiimunoglobulina E
Această clasă reprezintă o mică parte din toți anticorpii serici (0,00025%). IgE, cunoscută și sub denumirea de reagină, sunt foarte citofile: monomerii acestor imunoglobuline sunt atașați de membranele mastocitelor și bazofilelor. Drept urmare, IgE afectează producția de histamină, ceea ce duce la dezvoltarea reacțiilor inflamatorii.
Lanțurile grele de tip Epsilon sunt prezente în structura imunoglobulinei E.
Din cauza cantității mici, acești anticorpi sunt foarte greu de detectat prin metode de laborator în serul sanguin. IgE crescută este un semn de diagnostic important al reacțiilor alergice.
Concluzii
Structura imunoglobulinelor afectează direct funcțiile acestora în organism. Imunitatea umorală joacă un rol important în menținerea homeostaziei, așa că toți anticorpii trebuie să funcționeze clar și fără probleme.
Conținutul tuturor claselor de Ig este strict definit pentru oameni. Orice modificare înregistrată în laborator poate fi motivul dezvoltării proceselor patologice. Acesta este ceea ce medicii folosesc în cabinetul lor.
