Aminoacizii, ale căror formule sunt discutate la cursul de chimie din liceu, sunt substanțe importante pentru organismul uman. Proteinele, constând din reziduuri de aminoacizi, sunt necesare pentru ca o persoană să funcționeze pe deplin.
Definiție
Aminoacizii, ale căror formule vor fi discutate mai jos, sunt compuși organici ale căror molecule conțin grupări amino și carboxil. Carboxilul constă dintr-un carbonil și o grupare hidroxil.
Puteți considera aminoacizii ca derivați ai acizilor carboxilici, în care atomul de hidrogen este înlocuit cu o grupare amino.
Caracteristici ale proprietăților chimice
Aminoacizii, a căror formulă generală poate fi reprezentată ca CnH2nNH2COOH, sunt compuși chimici amfoteri.
Prezența a două grupe funcționale în moleculele lor explică posibilitatea ca aceste substanțe organice să prezinte proprietăți bazice și acide.
Soluțiile lor apoase au proprietățile soluțiilor tampon. Un zwitterion este o moleculă de aminoacid în care gruparea amino este NH3+ și carboxilul este -COO-. O moleculă de acest tip are un moment dipol semnificativ, în timp cesarcina totală este zero. Pe astfel de molecule sunt construite cristale din mulți aminoacizi.
Printre cele mai importante proprietăți chimice ale acestei clase de substanțe se pot distinge procesele de policondensare, în urma cărora se formează poliamide, inclusiv proteine, peptide, nailon.
Aminoacizii, a căror formulă generală este CnH2nNH2COOH, reacţionează cu acizi, baze, oxizi metalici, săruri ale acizilor slabi. De interes deosebit sunt interacțiunile aminoacizilor cu alcoolii legati de esterificare.
Caracteristici ale izomeriei
Pentru a scrie formulele structurale ale aminoacizilor, observăm că mulți aminoacizi implicați în transformările biochimice conțin o grupare amino în poziția a din grupa carboxil. Un astfel de atom de carbon este un centru chiral, iar aminoacizii sunt considerați izomeri optici.
Formula structurală a aminoacizilor oferă o idee despre locația principalelor grupări funcționale care alcătuiesc o anumită substanță, în raport cu atomul de carbon activ.
Aminoacizii naturali care fac parte din moleculele de proteine sunt reprezentanți ai seriei L.
Izomerii optici ai aminoacizilor sunt caracterizați prin racemizare neenzimatică lentă spontană.
Caracteristici ale compușilor a
Orice formulă de substanțe de acest tip presupune localizarea grupării amino la al doilea atom de carbon. 20 de aminoacizi, ale căror formule sunt luate în considerare chiar și într-un curs de biologie școlară, sunt de asemeneaaparțin acestei specii. De exemplu, acestea includ alanină, asparagină, serină, leucină, tirozină, fenilalanină, valină. Acești compuși sunt cei care compun codul genetic uman. Pe lângă conexiunile standard? aminoacizi nestandard, care sunt derivații lor, au fost găsiți și în moleculele de proteine.
Clasificare după sinteză
Cum pot fi separați aminoacizii esențiali? Formulele din această clasă sunt împărțite în funcție de baza fiziologică în semi-înlocuibile, capabile să fie sintetizate în corpul uman. Compușii obișnuiți sintetizați în orice organism viu sunt, de asemenea, izolați.
Diviziune pentru grupuri radicale și funcționale
Formula aminoacizilor diferă în structura radicalului (grupul lateral). Există o diviziune în molecule nepolare care conțin un radical hidrofob nepolar, precum și în grupări polare încărcate. Aminoacizii aromatici sunt considerați ca un grup separat în biochimie: histidină, triptofan, tirozină. În funcție de grupele funcționale, se disting mai multe grupuri. Compușii alifatici sunt reprezentați de:
- compuși monoaminomonocarboxilici, care pot fi considerați glicină, valină, alanină, leucină;
- substanțe oximonocaminocarboxilice: treonină, serină;
- monoaminocarboxilic: glutamic, acid aspartic;
- compuși care conțin sulf: metionină, cisteină;
- substanțe diaminomonocarboxilice: lizină, histidină, arginină;
- heterociclice: prolină, histidină,triptofan/
Orice formulă de aminoacizi poate fi scrisă în termeni generali, numai grupurile de radicali vor diferi.
Definiție calitativă
Pentru a detecta cantități mici de aminoacizi, se efectuează o reacție cu ninhidrine. În procesul de încălzire a aminoacizilor cu un exces de ninhidrin, se obține un produs violet dacă acidul are o grupare a-amino liberă, iar un produs galben este tipic pentru o grupare protejată. Această metodă are o sensibilitate ridicată și este utilizată pentru detectarea colorimetrică a aminoacizilor. Pe baza acesteia, a fost creată metoda de cromatografie de partiție pe hârtie, introdusă de Martin în 1944.
Aceeași reacție chimică este utilizată într-un analizor automat de aminoacizi. Dispozitivul, creat de Moore, Shpakman, Stein, se bazează pe separarea unui amestec de aminoacizi în coloane umplute cu rășini schimbătoare de ioni. Din coloană, curentul de eluant intră în mixer, aici merge și ninhidrina.
Conținutul cantitativ de aminoacizi este judecat după intensitatea culorii rezultate. Citirile sunt înregistrate de un colorimetru fotoelectric, înregistrat de un înregistrator.
Tehnologia similară este utilizată în prezent în practica clinică pentru testele de sânge, lichid cefalorahidian și urină. Vă permite să oferiți o imagine completă a compoziției calitative a aminoacizilor conținute în fluidele biologice, pentru a identifica substanțele nestandard care conțin azot din acestea.
Caracteristici ale nomenclaturii
Cum să numești corectaminoacizi? Formulele și denumirile acestor compuși sunt date conform nomenclaturii internaționale IUPAC. Poziția grupării amino se adaugă la acidul carboxilic corespunzător, pornind de la hidrocarbură la gruparea carboxil.
De exemplu, acid 2-aminoetanoic. Pe lângă nomenclatura internațională, există denumiri banale folosite în biochimie. Astfel, acidul aminoacetic este o glicină folosită în medicina modernă.
Dacă în moleculă există două grupări carboxil, la nume se adaugă sufixul -dionic. De exemplu, acid 2-aminobutandioic.
Pentru toți reprezentanții acestei clase, izomeria structurală este caracteristică, datorită modificărilor în structura lanțului de carbon, precum și a locației grupărilor carboxil și amino. Pe lângă glicină (cel mai simplu reprezentant al acestei clase de substanțe organice care conțin oxigen)? compușii rămași au antipozi în oglindă (izomeri optici).
Aplicație
Aminoacizii sunt obișnuiți în natură, sunt baza pentru construirea proteinelor animale și vegetale. Acești compuși sunt utilizați în medicină în caz de epuizare severă a organismului, de exemplu, după operații chirurgicale complexe. Acidul glutamic ajută la combaterea bolilor nervoase, iar histidina este folosită pentru tratarea ulcerelor de stomac. În sinteza fibrelor sintetice (capron, enant), acizii aminocaproici și aminoenantici acționează ca materii prime.
Concluzie
Aminoacizii sunt compuși organici care în lorau două grupe funcționale. Caracteristicile structurale explică dualitatea proprietăților lor chimice, precum și specificul utilizării lor. Pe baza rezultatelor experimentelor de cercetare, s-a putut stabili că biomasa organismelor vii care trăiesc pe planeta noastră totalizează 1,8 1012-2,4 1012 tone de substanță uscată. Aminoacizii sunt monomerii inițiali în biosinteza moleculelor de proteine, fără de care existența oamenilor și a animalelor este imposibilă.
În funcție de caracteristicile fiziologice, există o împărțire a tuturor aminoacizilor în substanțe esențiale, a căror sinteză nu se realizează în corpul uman și la mamifere. Pentru a evita perturbările proceselor metabolice, este important să consumați alimente care conțin acești aminoacizi.
Acești compuși sunt un fel de „cărămizi” care sunt folosiți pentru a construi proteine biopolimer. În funcție de ce reziduuri de aminoacizi, în ce secvență se vor alinia în structura proteinei, proteina rezultată are anumite proprietăți și aplicații fizice și chimice. Datorită reacțiilor calitative la grupele funcționale, biochimiștii determină compoziția moleculelor de proteine, căutând noi modalități de a sintetiza biopolimeri individuali necesari organismului uman.
