Transaminarea aminoacizilor este procesul de transfer intermolecular de la substanța inițială a grupei amino la cetoacid fără formarea de amoniac. Să luăm în considerare mai detaliat caracteristicile acestei reacții, precum și semnificația ei biologică.
Istoricul descoperirilor
Reacția de transaminare a aminoacizilor a fost descoperită de chimiștii sovietici Kritzman și Brainstein în 1927. Oamenii de știință au lucrat la procesul de dezaminare a acidului glutamic în țesutul muscular și au descoperit că, pe măsură ce acizii piruvic și glutamic sunt adăugați la omogenatul țesutului muscular, se formează alanina și acidul α-cetoglutaric. Unicitatea descoperirii a fost că procesul nu a fost însoțit de formarea amoniacului. În timpul experimentelor, ei au reușit să afle că transaminarea aminoacizilor este un proces reversibil.
Când au avut loc reacțiile, au fost folosite ca catalizatori enzime specifice, care au fost numite aminoferaze (transmaminaze).
Funcții de proces
Aminoacizii implicați în transaminare pot fi compuși monocarboxilici. În studiile de laborator, s-a constatat că transaminareaasparagina și glutamina cu acizi ceto apare în țesuturile animale.
Participarea activă la transferul grupării amino ia piridoxal fosfat, care este o coenzimă a transaminazelor. În procesul de interacțiune, din acesta se formează fosfat de piridoxamină. Enzimele acționează ca un catalizator pentru acest proces: oxidaza, piridoxaminaza.
Mecanism de reacție
Transaminarea aminoacizilor a fost explicată de oamenii de știință sovietici Shemyakin și Braunstein. Toate transaminazele au coenzima piridoxal fosfat. Reacțiile de transmisie pe care le accelerează sunt similare ca mecanism. Procesul decurge în două etape. În primul rând, fosfatul de piridoxal preia o grupare funcțională din aminoacid, rezultând formarea acidului ceto și a fosfatului de piridoxamină. În a doua etapă, reacţionează cu α-cetoacid, fosfatul de piridoxal, cetoacidul corespunzător, se formează ca produse finite. În astfel de interacțiuni, fosfatul de piridoxal este purtătorul grupării amino.
Transaminarea aminoacizilor prin acest mecanism a fost confirmată prin metode de analiză spectrală. În prezent, există noi dovezi pentru prezența unui astfel de mecanism la ființele vii.
Valoare în procesele de schimb
Ce rol joacă transaminarea aminoacizilor? Valoarea acestui proces este destul de mare. Aceste reacții sunt frecvente la plante și microorganisme, în țesuturile animale, datorită rezistenței lor ridicate la substanțe chimice, fizice,factori biologici, specificitate stereochimică absolută în raport cu D- și L-aminoacizi.
Semnificația biologică a transaminării aminoacizilor a fost analizată de mulți oameni de știință. A devenit subiectul unui studiu detaliat în procesele metabolice ale aminoacizilor. În cursul cercetării, a fost înaintată o ipoteză cu privire la posibilitatea procesului de transaminare a aminoacizilor prin transdeminare. Euler a descoperit că în țesuturile animale numai acidul L-glutamic este dezaminat din aminoacizi cu o viteză mare, procesul fiind catalizat de glutamat dehidrogenază.
Procesele de dezaminare și transaminare a acidului glutamic sunt reacții reversibile.
Semnificație clinică
Cum se utilizează transaminarea aminoacizilor? Semnificația biologică a acestui proces constă în posibilitatea de a efectua studii clinice. De exemplu, serul de sânge al unei persoane sănătoase are de la 15 până la 20 de unități de transaminaze. În cazul leziunilor tisulare organice se observă distrugerea celulară, ceea ce duce la eliberarea transaminazelor în sânge din leziune.
În cazul infarctului miocardic, literalmente după 3 ore, nivelul aspartat aminotransferazei crește la 500 de unități.
Cum se utilizează transaminarea aminoacizilor? Biochimia presupune un test de transaminaze, în funcție de rezultatele căruia pacientul este diagnosticat și sunt selectate metode eficiente de tratare a bolii identificate.
Truzele speciale sunt folosite în scopuri de diagnostic în clinica bolilorsubstanțe chimice pentru detectarea rapidă a lactat dehidrogenazei, creatinkinazei, activității transaminazei.
Hipertransaminasemia se observă în boli ale rinichilor, ficatului, pancreasului, precum și în caz de intoxicație acută cu tetraclorură de carbon.
Transaminarea și dezaminarea aminoacizilor sunt folosite în diagnosticul modern pentru a detecta infecțiile hepatice acute. Acest lucru se datorează unei creșteri accentuate a alanin aminotransferazei în unele probleme hepatice.
Participanți la transaminare
Acidul glutamic are un rol deosebit în acest proces. O distribuție largă în țesuturile vegetale și animale, specificitatea stereochimică pentru aminoacizi și activitatea catalitică au făcut din transaminaze un subiect de studiu în laboratoarele de cercetare. Toți aminoacizii naturali (cu excepția metioninei) interacționează cu acidul α-cetoglutaric în timpul transaminării, ducând la formarea acidului ceto- și glutamic. Acesta suferă dezaminarea sub acțiunea glutamat dehidrogenazei.
Opțiuni de dezaminare oxidativă
Există tipuri directe și indirecte ale acestui proces. Dezaminarea directă implică utilizarea unei singure enzime ca catalizator; produsul de reacție este cetoacid și amoniac. Acest proces poate decurge într-un mod aerob, presupunând prezența oxigenului, sau într-un mod anaerob (fără molecule de oxigen).
Caracteristici ale dezaminării oxidative
D-oxidazele aminoacizilor acționează ca catalizatori ai procesului aerob, iar oxidazele L-aminoacizilor vor acționa ca coenzime. Aceste substanțe sunt prezente în corpul uman, dar prezintă activitate minimă.
Varianta anaerobă a dezaminării oxidative este posibilă pentru acidul glutamic, glutamat dehidrogenaza acţionează ca un catalizator. Această enzimă este prezentă în mitocondriile tuturor organismelor vii.
În dezaminarea oxidativă indirectă se disting două etape. În primul rând, gruparea amino este transferată de la molecula originală la compusul ceto, se formează un nou ceto și aminoacizi. În plus, cetoscheletul se cataboliză în moduri specifice, participă la ciclul acidului tricarboxilic și la respirația tisulară, produsele finale vor fi apa și dioxidul de carbon. În caz de foame, scheletul de carbon al aminoacizilor glucogenici va fi folosit pentru a forma molecule de glucoză în gluconeogeneză.
A doua etapă presupune eliminarea grupării amino prin dezaminare. În corpul uman, un proces similar este posibil numai pentru acidul glutamic. Ca rezultat al acestei interacțiuni, se formează acid α-cetoglutaric și amoniac.
Concluzie
Determinarea activității a două enzime de transaminare a aspartat aminotransferazei și alanin aminotransferazei și-a găsit aplicație în medicină. Aceste enzime pot interacționa reversibil cu acidul α-cetoglutaric, transferă grupări amino funcționale de la aminoacizi la acesta,formând compuși ceto și acid glutamic. În ciuda faptului că activitatea acestor enzime crește în bolile mușchiului inimii și ficatului, activitatea maximă se găsește în serul sanguin pentru AST, iar pentru ALT în hepatită.
Aminoacizii sunt indispensabili în sinteza moleculelor proteice, precum și în formarea multor alți compuși biologici activi care pot regla procesele metabolice din organism: hormoni, neurotransmițători. În plus, ei sunt donatori de atomi de azot în sinteza unor substanțe neproteice care conțin azot, inclusiv colina, creatina.
Ketabolismul aminoacizilor poate fi folosit ca sursă de energie pentru sinteza acidului adenozin trifosforic. Funcția energetică a aminoacizilor este de o valoare deosebită în procesul de foamete, precum și în diabetul zaharat. Metabolismul aminoacizilor vă permite să stabiliți legături între numeroasele transformări chimice care au loc într-un organism viu.
Corpul uman conține aproximativ 35 de grame de aminoacizi liberi, iar conținutul lor în sânge este de 3565 mg/dL. O cantitate mare dintre ele intră în organism din alimente, în plus, se află în propriile țesuturi, pot fi formate și din carbohidrați.
În multe celule (cu excepția eritrocitelor) ele sunt utilizate nu numai pentru sinteza proteinelor, ci și pentru formarea de purine, nucleotide pirimidinice, amine biogene, fosfolipide membranare.
În timpul zilei, aproximativ 400 g de compuși proteici se descompun în aminoacizi în corpul uman, iar procesul invers are loc aproximativ în aceeași cantitate.
Tesaturaproteinele nu sunt capabile să suporte costurile aminoacizilor pentru sinteza altor compuși organici în cazul catabolismului.
În procesul de evoluție, omenirea și-a pierdut capacitatea de a sintetiza pe cont propriu mulți aminoacizi, prin urmare, pentru a asigura organismului în totalitate, este necesar să se obțină acești compuși care conțin azot din alimente.. Procesele chimice la care participă aminoacizii sunt încă obiectul studiului de către chimiști și medici.
