Tipul de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor peptidice după interacțiunile a doi aminoacizi, acesta este răspunsul la întrebarea ce este o legătură peptidică.
Din o pereche de aminoacizi apare o dipeptidă, adică un lanț din acești aminoacizi, plus o moleculă de apă. Conform aceluiași sistem, din aminoacizii din ribozomi sunt generate lanțuri mai lungi, adică polipeptide și proteine.
Proprietăți lanț
Diferiți aminoacizi, care sunt un fel de „material de construcție” pentru proteine, au un radical R.
Ca și în cazul oricăror amide, legătura peptidică a proteinei lanțului C-N, prin interacțiunea structurilor canonice dintre carbonul carbonil și atomul de azot, are de obicei dubla proprietate. Acest lucru își găsește de obicei expresie prin reducerea lungimii sale la 1,33 angstroms.
Toate acestea conduc la următoarele concluzii:
- C, H, O și N - 4 atomi conectați, plus 2 a-carboni sunt situați pe același plan. grupele R de aminoacizi șihidrogenii a-carbon se află deja în afara acestei zone.
- H și O în legătura peptidică a aminoacizilor și a-carbonii a perechii de aminoacizi sunt orientate trans, deși izomerul trans este mai stabil. În L-aminoacizi, grupele R sunt, de asemenea, orientate trans, care este prezent în toate peptidele și proteinele din natură.
- Rotirea în jurul lanțului C-N este dificilă, este mai probabilă rotirea la legătura C-C.
Pentru a înțelege ce este o legătură peptidică, precum și pentru a detecta peptidele în sine cu proteine și a determina cantitatea lor într-o anumită soluție, utilizați reacția biuretului.
Aranjamente ale atomilor
Conexiunea în peptidele proteice este mai scurtă decât în alte grupe de peptide, deoarece are o caracteristică dublă legătură parțială. Având în vedere ce este o legătură peptidică, putem concluziona că mobilitatea acesteia este scăzută.
Construcția electronică a legăturii peptidice stabilește structura plană solidă a unui grup de peptide. Planurile unor astfel de grupuri sunt situate într-un unghi unul față de celăl alt. Legătura dintre atomul de carbon a și grupările a-carboxil și a-amino se poate roti liber de-a lungul axei sale, fiind în același timp limitată ca dimensiune și natura radicalilor, iar acest lucru face posibil ca lanțul polipeptidic să se stabilească diferite. setări.
Legăturile peptidice din proteine, de regulă, sunt în configurație trans, adică aranjamentul atomilor de carbon a este situat în diferite părți ale grupului. Rezultatul este localizarea radicalilor laterali în aminoacizi la o distanță mai îndepărtată în spațiu unul de celăl alt.prieten.
Rupere de proteine
Când studiem ce este o legătură peptidică, de obicei se ia în considerare puterea acesteia. Astfel de lanțuri nu se rup de la sine în condiții normale în interiorul celulei. Adică, la o temperatură adecvată a corpului și un mediu neutru.
În condiții de laborator, hidroliza lanțurilor peptidice proteice este studiată în fiole sigilate, în interiorul cărora se află acid clorhidric concentrat, la o temperatură de peste o sută cinci grade Celsius. Hidroliza completă a proteinelor în aminoacizi liberi are loc în aproximativ 24 de ore.
Cu privire la întrebarea ce este o legătură peptidică în interiorul organismelor vii, atunci acestea se sparg cu participarea anumitor enzime proteolitice. Pentru a găsi peptide și proteine într-o soluție, precum și pentru a afla cantitatea acestora, aceștia folosesc rezultatul pozitiv al substanțelor care conțin două sau mai multe legături peptidice, adică reacția biuretului.
Înlocuire de aminoacizi
În interiorul hemoglobinei S anormale, au fost mutate 2 lanțuri β, în care glutamatul, precum și un aminoacid extrem de polar încărcat negativ în poziția a șasea, au fost înlocuite cu o valină hidrofobă care conține radicali.
În interiorul hemoglobinei mutante se află o regiune care este complementară unei alte regiuni cu aceleași molecule care conține aminoacidul modificat. În cele din urmă, moleculele de hemoglobină „s-au lipit împreună” și au format agregate fibrilare lungi care modifică celulele roșii din sânge și duc la apariția unei celule roșii mutante în formă de semilună.
În interiorul oxihemoglobinei S, ca urmare a unei modificări a conformației proteinei, este mascat un loc complementar. Lipsa accesului la acesta face imposibil ca moleculele să se conecteze între ele în această oxihemoglobină. Există condiții favorabile formării agregatelor de HbS. Acestea cresc acumulările de deoxihemoglobină în interiorul celulelor. Acestea pot include:
- hipoxie;
- condiții alpine;
- travaliu fizic;
- zbor cu avionul.
Anemia falciforme
Deoarece eritrocitele în formă de seceră au permeabilitate scăzută prin capilarele tisulare, pot bloca vasele de sânge și astfel pot crea hipoxie locală. Acest lucru va crește acumularea de deoxihemoglobină S în interiorul globulelor roșii, precum și rata la care apar agregatele de S-hemoglobină și va crea și mai multe condiții pentru deformarea globulelor roșii.
Siclemia este o boală homozigotă recesivă care apare numai atunci când ambii părinți transmit o pereche de gene cu lanț β mutant. După ce copilul se naște, boala nu se manifestă până când cantități mari de HbF sunt schimbate în HbS. Pacienții prezintă simptome clinice care sunt caracteristice anemiei, și anume: dureri de cap și amețeli, palpitații, dificultăți de respirație, slăbiciune față de infecții și așa mai departe.
