O macromoleculă este o moleculă care are o greutate moleculară mare. Structura sa este prezentată sub formă de legături care se repetă în mod repetat. Luați în considerare caracteristicile unor astfel de compuși, semnificația lor pentru viața ființelor vii.
Caracteristicile compoziției
Macromoleculele biologice sunt formate din sute de mii de materii prime mici. Organismele vii sunt caracterizate de trei tipuri principale de macromolecule: proteine, polizaharide, acizi nucleici.
Monomerii inițiali pentru ei sunt monozaharide, nucleotide, aminoacizi. O macromoleculă reprezintă aproape 90 la sută din masa celulei. În funcție de secvența reziduurilor de aminoacizi, se formează o moleculă de proteină specifică.
Greutate moleculară mare sunt acele substanțe care au o masă molară mai mare de 103 Da.
Istoria termenului
Când a apărut macromolecula? Acest concept a fost introdus de laureatul Nobel pentru chimie Hermann Staudinger în 1922.
Mingea de polimer poate fi văzută ca un fir încâlcit care s-a format prin desfășurare accidentalăîn toată camera bobinei. Această bobină își schimbă sistematic conformația; aceasta este configurația spațială a macromoleculei. Este similară cu traiectoria mișcării browniene.
Formarea unei astfel de bobine are loc datorită faptului că la o anumită distanță lanțul polimeric „pierde” informații despre direcție. Este posibil să vorbim despre o bobină în cazul în care compușii cu molecule în alte sunt mult mai lungi decât lungimea fragmentului structural.
Configurație globală
O macromoleculă este o conformație densă în care se poate compara fracția de volum a unui polimer cu o unitate. Starea globulară se realizează în acele cazuri când, sub acțiunea reciprocă a unităților polimerice individuale între ele și mediul extern, are loc atracția reciprocă.
O replică a structurii unei macromolecule este acea parte a apei care este încorporată ca element al unei astfel de structuri. Este cel mai apropiat mediu de hidratare al macromoleculei.
Caracterizarea unei molecule de proteine
Macromoleculele proteice sunt substanțe hidrofile. Când o proteină uscată este dizolvată în apă, inițial se umflă, apoi se observă o tranziție treptată în soluție. În timpul umflăturii, moleculele de apă pătrund în proteină, legându-i structura cu grupuri polare. Acest lucru slăbește împachetarea densă a lanțului polipeptidic. O moleculă de proteină umflată este considerată o soluție de spate. Odată cu absorbția ulterioară a moleculelor de apă, se observă separarea moleculelor de proteine de masa totală șiexistă și un proces de dizolvare.
Dar umflarea unei molecule de proteine nu provoacă în toate cazurile dizolvarea. De exemplu, colagenul după absorbția moleculelor de apă rămâne într-o stare umflată.
Teoria hidratării
Compușii cu molecule în alte conform acestei teorii nu doar adsorb, ci leagă electrostatic moleculele de apă cu fragmente polare de radicali laterali ai aminoacizilor care au o sarcină negativă, precum și aminoacizi bazici care poartă o sarcină pozitivă.
Apa parțial hidratată este legată de grupări peptidice care formează legături de hidrogen cu moleculele de apă.
De exemplu, polipeptidele care au grupări laterale nepolare se umflă. Când se leagă de grupările peptidice, împinge lanțurile polipeptidice în afară. Prezența punților intercatenare nu permite moleculelor de proteine să se desprindă complet, trecând sub forma unei soluții.
Structura macromoleculelor este distrusă atunci când sunt încălzite, rezultând ruperea și eliberarea lanțurilor polipeptidice.
Caracteristicile gelatinei
Compoziția chimică a gelatinei este similară cu colagenul, formând un lichid vâscos cu apa. Printre proprietățile caracteristice ale gelatinei se numără și capacitatea de a se gelifica.
Aceste tipuri de molecule sunt folosite ca agenți hemostatici și de substituție a plasmei. Capacitatea gelatinei de a forma geluri este utilizată în producția de capsule în industria farmaceutică.
Funcția de solubilitatemacromolecule
Aceste tipuri de molecule au solubilitate diferită în apă. Este determinat de compoziția aminoacizilor. În prezența aminoacizilor polari în structură, capacitatea de a se dizolva în apă crește semnificativ.
De asemenea, această proprietate este afectată de particularitatea organizării macromoleculei. Proteinele globulare au o solubilitate mai mare decât macromoleculele fibrilare. În cursul a numeroase experimente, a fost stabilită dependența dizolvării de caracteristicile solventului utilizat.
Structura primară a fiecărei molecule de proteine este diferită, ceea ce conferă proteinelor proprietăți individuale. Prezența legăturilor încrucișate între lanțurile polipeptidice reduce solubilitatea.
Structura primară a moleculelor de proteine se formează din cauza legăturilor peptidice (amide); atunci când este distrusă, are loc denaturarea proteinelor.
Sărare
Pentru a crește solubilitatea moleculelor de proteine, se folosesc soluții de săruri neutre. De exemplu, într-un mod similar, poate fi efectuată precipitarea selectivă a proteinelor, poate fi efectuată fracţionarea acestora. Numărul rezultat de molecule depinde de compoziția inițială a amestecului.
Particularitatea proteinelor, care sunt obținute prin sărare, este păstrarea caracteristicilor biologice după îndepărtarea completă a sării.
Esența procesului este îndepărtarea de către anioni și cationi a sării din învelișul proteic hidratat, care asigură stabilitatea macromoleculei. Numărul maxim de molecule de proteine este sărat atunci când se folosesc sulfați. Această metodă este folosită pentru a purifica și separa macromoleculele de proteine, deoarece acestea sunt în esențădiferă în mărimea încărcăturii, parametrii învelișului de hidratare. Fiecare proteină are propria sa zonă de sărare, adică pentru aceasta trebuie să selectați sare cu o anumită concentrație.
Aminoacizi
În prezent, se cunosc aproximativ două sute de aminoacizi care fac parte din moleculele de proteine. În funcție de structură, acestea sunt împărțite în două grupe:
- proteinogenice, care fac parte din macromolecule;
- neproteinogen, nu este implicat activ în formarea proteinelor.
Oamenii de știință au reușit să descifreze secvența de aminoacizi din multe molecule de proteine de origine animală și vegetală. Dintre aminoacizii care se găsesc destul de des în compoziția moleculelor proteice, notăm serina, glicina, leucina, alanina. Fiecare biopolimer natural are propria sa compoziție de aminoacizi. De exemplu, protaminele conțin aproximativ 85% arginină, dar nu conțin aminoacizi acizi, ciclici. Fibroina este o moleculă proteică din mătase naturală, care conține aproximativ jumătate din glicină. Colagenul conține aminoacizi rari precum hidroxiprolina, hidroxilizina, care sunt absenți în alte macromolecule proteice.
Compoziția aminoacizilor este determinată nu numai de caracteristicile aminoacizilor, ci și de funcțiile și scopul macromoleculelor proteice. Secvența lor este determinată de codul genetic.
Niveluri de organizare structurală a biopolimerilor
Există patru niveluri: primar, secundar, terțiar și, de asemenea, cuaternar. Fiecare structuraexistă caracteristici distinctive.
Structura primară a moleculelor de proteine este un lanț polipeptidic liniar de resturi de aminoacizi legate prin legături peptidice.
Această structură este cea mai stabilă, deoarece conține legături covalente peptidice între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a unei alte molecule.
Structura secundară implică stivuirea lanțului polipeptidic cu ajutorul legăturilor de hidrogen într-o formă elicoidală.
Tipul terțiar de biopolimer este obținut prin împachetarea spațială a polipeptidei. Ele împart formele spiralate și pliate în straturi ale structurilor terțiare.
Proteinele globulare au o formă eliptică, în timp ce moleculele fibrilare au o formă alungită.
Dacă o macromoleculă conține doar un lanț polipeptidic, proteina are doar o structură terțiară. De exemplu, este o proteină din țesutul muscular (mioglobina) necesară pentru legarea oxigenului. Unii biopolimeri sunt construiți din mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare dintre ele având o structură terțiară. În acest caz, macromolecula are o structură cuaternară, constând din mai multe globule combinate într-o structură mare. Hemoglobina poate fi considerată singura proteină cuaternară care conține aproximativ 8% histidină. El este un tampon intracelular activ în eritrocite, ceea ce permite menținerea unei valori stabile a pH-ului sanguin.
Acizi nucleici
Sunt compuși macromoleculari care sunt formați din fragmentenucleotide. ARN-ul și ADN-ul se găsesc în toate celulele vii, ele îndeplinesc funcția de stocare, transmitere și, de asemenea, implementare a informațiilor ereditare. Nucleotidele acționează ca monomeri. Fiecare dintre ele conține un reziduu de bază azotată, un carbohidrat și, de asemenea, acid fosforic. Studiile au arătat că principiul complementarității (complementarității) este observat în ADN-ul diferitelor organisme vii. Acizii nucleici sunt solubili în apă, dar insolubili în solvenți organici. Acești biopolimeri sunt distruși de creșterea temperaturii, radiații ultraviolete.
În loc de o concluzie
Pe lângă diverse proteine și acizi nucleici, carbohidrații sunt macromolecule. Polizaharidele din compoziția lor au sute de monomeri, care au un gust plăcut dulceag. Exemplele de structură ierarhică a macromoleculelor includ molecule uriașe de proteine și acizi nucleici cu subunități complexe.
De exemplu, structura spațială a unei molecule de proteine globulare este o consecință a organizării ierarhice pe mai multe niveluri a aminoacizilor. Există o legătură strânsă între nivelurile individuale, elementele unui nivel superior sunt conectate cu straturile inferioare.
Toți biopolimerii îndeplinesc o funcție similară importantă. Ele sunt materialul de construcție pentru celulele vii, sunt responsabile pentru stocarea și transmiterea informațiilor ereditare. Fiecare ființă vie este caracterizată de proteine specifice, așa că biochimiștii se confruntă cu o sarcină dificilă și responsabilă, rezolvând pe care o salvează organismele vii de la moarte sigură.
