Proteinele sunt polimeri biologici cu o structură complexă. Au o greutate moleculara mare si constau din aminoacizi, grupe protetice reprezentate de vitamine, incluziuni lipidice si glucide. Proteinele care conțin carbohidrați, vitamine, metale sau lipide sunt numite complexe. Proteinele simple constau numai din aminoacizi legați prin legături peptidice.
Peptide
Indiferent de ce structură are o substanță, monomerii proteinelor sunt aminoacizi. Ele formează lanțul polipeptidic de bază, din care se formează apoi structura fibrilară sau globulară a proteinei. În același timp, proteinele pot fi sintetizate numai în țesuturile vii - în celule vegetale, bacteriene, fungice, animale și alte celule.
Singurele organisme care nu pot combina monomerii proteici sunt virusurile și protozoarele. Toate celel alte sunt capabile să formeze proteine structurale. Dar ce substanțe sunt monomerii proteici și cum se formează? Citiți despre aceasta și despre biosinteza proteinelor, despre polipeptide și formarea unei structuri proteice complexe, despre aminoacizi și proprietățile acestora.mai jos.
Singurul monomer al unei molecule de proteine este orice alfa-aminoacid. O proteină este o polipeptidă, un lanț de aminoacizi legați. În funcție de numărul de aminoacizi implicați în formarea acestuia, se izolează dipeptidele (2 reziduuri), tripeptidele (3), oligopeptidele (conține de la 2-10 aminoacizi) și polipeptidele (mulți aminoacizi).
Evaluare structura proteinelor
Structura proteinelor poate fi primară, puțin mai complexă - secundară, chiar mai complexă - terțiară și cea mai complexă - cuaternară.
Structura primară este un lanț simplu în care monomerii proteici (aminoacizi) sunt legați printr-o legătură peptidică (CO-NH). Structura secundară este helixul alfa sau pliurile beta. Terțiarul este o structură proteică tridimensională și mai complicată, care s-a format din secundar datorită formării legăturilor covalente, ionice și de hidrogen, precum și a interacțiunilor hidrofobe.
Structura cuaternară este cea mai complexă și este caracteristică proteinelor receptorilor localizate pe membranele celulare. Aceasta este o structură supramoleculară (domeniu) formată ca urmare a combinării mai multor molecule cu structură terțiară, suplimentate cu grupe de carbohidrați, lipide sau vitamine. În acest caz, ca și în cazul structurilor primare, secundare și terțiare, monomerii proteinelor sunt alfa-aminoacizi. Ele sunt, de asemenea, conectate prin legături peptidice. Singura diferență este complexitatea structurii.
Aminoacizi
Singurii monomerimoleculele proteice sunt aminoacizi alfa. Sunt doar 20 dintre ele și sunt aproape baza vieții. Datorită apariției legăturii peptidice, sinteza proteinelor a devenit posibilă. Și proteina însăși după aceea a început să îndeplinească funcții de formare a structurii, receptor, enzimatic, transport, mediator și alte funcții. Datorită acestui fapt, un organism viu funcționează și este capabil să se reproducă.
Aminoacidul alfa în sine este un acid carboxilic organic cu o grupare amino atașată la atomul de carbon alfa. Acesta din urmă este situat lângă gruparea carboxil. În acest caz, monomerii proteici sunt considerați substanțe organice în care atomul de carbon terminal poartă atât o grupă amină, cât și o grupare carboxil.
Conexiunea aminoacizilor în peptide și proteine
Aminoacizii sunt legați în dimeri, trimeri și polimeri printr-o legătură peptidică. Se formează prin scindarea unei grupări hidroxil (-OH) din situsul carboxil al unui alfa-aminoacid și a hidrogenului (-H) din gruparea amino a unui alt alfa-aminoacid. Ca rezultat al interacțiunii, apa este despărțită și un loc C=O cu un electron liber lângă carbonul reziduului carboxil rămâne la capătul carboxil. În grupa amino a unui alt acid, există un reziduu (NH) cu un radical liber existent la atomul de azot. Acest lucru permite a doi radicali să fie conectați pentru a forma o legătură (CONH). Se numește peptidă.
Variante de aminoacizi alfa
Există 23 de alfa-aminoacizi cunoscuți. Suntenumerate ca: glicină, valină, alanină, izolecină, leucină, glutamat, aspartat, ornitină, treonină, serină, lizină, cistină, cisteină, fenilalanină, metionină, tirozină, prolină, triptofan, hidroxiprolină, arginină, histidină, histidină, și glutinină. În funcție de dacă pot fi sintetizați de corpul uman, acești aminoacizi sunt împărțiți în neesențiali și neesențiali.
Conceptul de aminoacizi neesențiali și esențiali
Înlocuitoarele pot fi sintetizate de corpul uman, în timp ce cele esențiale trebuie să provină numai din alimente. În același timp, atât acizii esențiali, cât și acizii neesențiali sunt importanți pentru biosinteza proteinelor, deoarece fără ei sinteza nu poate fi finalizată. Fără un aminoacid, chiar dacă toți ceilalți sunt prezenți, este imposibil să se construiască exact proteina de care celula are nevoie pentru a-și îndeplini funcțiile.
O greșeală în oricare dintre etapele biosintezei - și proteina nu mai este potrivită, deoarece nu se va putea asambla în structura dorită din cauza unei încălcări a densităților electronice și a interacțiunilor interatomice. Prin urmare, este important ca o persoană (și alte organisme) să consume alimente proteice care conțin aminoacizi esențiali. Absența lor în alimente duce la o serie de tulburări ale metabolismului proteinelor.
Procesul de formare a unei legături peptidice
Singurii monomeri ai proteinelor sunt alfa-aminoacizii. Ele se combină treptat într-un lanț polipeptidic, a cărui structură este pre-stomata în codul genetic al ADN-ului (sau ARN-ului, dacă se ia în considerare biosinteza bacteriană). O proteină este o secvență strictă de reziduuri de aminoacizi. Acesta este un lanț ordonat într-un anumito structură care îndeplinește o funcție preprogramată într-o celulă.
Secvența de pași a biosintezei proteinelor
Procesul de formare a proteinei constă dintr-un lanț de etape: replicarea unei secțiuni de ADN (sau ARN), sinteza informației de tip ARN, eliberarea acestuia în citoplasma celulei din nucleu, legătura cu ribozomul și atașarea treptată a resturilor de aminoacizi care sunt furnizate de ARN de transfer. O substanță care este un monomer proteic participă la reacția enzimatică de eliminare a unei grupări hidroxil și a unui proton de hidrogen, apoi se alătură lanțului polipeptidic în creștere.
Astfel, se obține un lanț polipeptidic, care, deja în reticulul endoplasmatic celular, este ordonat într-o structură predeterminată și suplimentat cu un rest carbohidrat sau lipidic, dacă este necesar. Acesta se numește procesul de „maturare” a proteinei, după care este trimisă de sistemul celular de transport la destinație.
Funcțiile proteinelor sintetizate
Monomerii proteici sunt aminoacizii necesari pentru a-și construi structura primară. Structura secundară, terțiară și cuaternară este deja formată de la sine, deși uneori necesită și participarea enzimelor și a altor substanțe. Cu toate acestea, ele nu mai sunt esențiale, deși sunt esențiale pentru ca proteinele să își îndeplinească funcția.
Aminoacidul, care este un monomer proteic, poate avea locuri de atașare pentru carbohidrați, metale sau vitamine. Formarea unei structuri terțiare sau cuaternare face posibilă găsirea și mai multe locuri pentru grupurile de inserție. Acest lucru vă permite să creați dinderivat proteic care joacă rolul unei enzime, receptor, purtător de substanțe în interiorul sau în afara unei celule, imunoglobulină, componentă structurală a unei membrane sau organite celulare, proteină musculară.
Proteinele, formate din aminoacizi, sunt singura bază a vieții. Și astăzi se crede că viața tocmai a apărut după apariția aminoacidului și ca urmare a polimerizării acestuia. La urma urmei, interacțiunea intermoleculară a proteinelor este începutul vieții, inclusiv al vieții inteligente. Toate celel alte procese biochimice, inclusiv cele energetice, sunt necesare pentru implementarea biosintezei proteinelor și, ca urmare, pentru continuarea vieții.
