Proteinele sunt unul dintre elementele organice importante ale oricărei celule vii a corpului. Ele îndeplinesc numeroase funcții: de susținere, de semnalizare, enzimatice, de transport, structurale, de receptor etc. Structurile primare, secundare, terțiare și cuaternare ale proteinelor au devenit adaptări evolutive importante. Din ce sunt făcute aceste molecule? De ce este atât de importantă conformația corectă a proteinelor în celulele corpului?
Componente structurale ale proteinelor
Monomerii oricărui lanț polipeptidic sunt aminoacizi (AA). Acești compuși organici cu greutate moleculară mică sunt destul de comuni în natură și pot exista ca molecule independente care își îndeplinesc propriile funcții. Printre acestea se numără transportul de substanțe, recepția, inhibarea sau activarea enzimelor.
Există aproximativ 200 de aminoacizi biogene în total, dar doar 20 dintre ei pot fi monomeri proteici. Se dizolvă ușor în apă, au o structură cristalină și multe au gust dulce.
C substanță chimicăDin punctul de vedere al AA, acestea sunt molecule care conțin neapărat două grupe funcționale: -COOH și -NH2. Cu ajutorul acestor grupe, aminoacizii formează lanțuri, conectându-se între ei printr-o legătură peptidică.
Fiecare dintre cei 20 de aminoacizi proteinogeni are propriul radical, în funcție de care variază proprietățile chimice. În funcție de compoziția unor astfel de radicali, toate AA sunt clasificate în mai multe grupuri.
- Nepolar: izoleucină, glicină, leucină, valină, prolină, alanină.
- Polar și neîncărcat: treonină, metionină, cisteină, serină, glutamina, asparagină.
- Aromatic: tirozină, fenilalanină, triptofan.
- Polar și încărcat negativ: glutamat, aspartat.
- Polar și încărcat pozitiv: arginină, histidină, lizină.
Orice nivel de organizare a structurii proteinei (primar, secundar, terțiar, cuaternar) se bazează pe un lanț polipeptidic format din AA. Singura diferență este modul în care această secvență este pliată în spațiu și cu ajutorul legăturilor chimice se menține această conformație.
Structura primară a proteinei
Orice proteină se formează pe ribozomi - organele celulare nemembranare care sunt implicate în sinteza lanțului polipeptidic. Aici, aminoacizii sunt conectați între ei folosind o legătură peptidică puternică, formând o structură primară. Cu toate acestea, această structură a proteinei primare este foarte diferită de cea cuaternară, așa că este necesară maturarea în continuare a moleculei.
Proteine caelastina, histonele, glutationul, deja cu o structură atât de simplă, sunt capabile să își îndeplinească funcțiile în organism. Pentru marea majoritate a proteinelor, următorul pas este formarea unei conformații secundare mai complexe.
Structura secundară a proteinei
Formarea legăturilor peptidice este primul pas în maturarea majorității proteinelor. Pentru ca acestea să-și îndeplinească funcțiile, conformația lor locală trebuie să sufere unele modificări. Acest lucru se realizează cu ajutorul legăturilor de hidrogen - conexiuni fragile, dar în același timp numeroase între centrii bazic și acid al moleculelor de aminoacizi.
Așa se formează structura secundară a proteinei, care diferă de cuaternar prin simplitatea ei de asamblare și conformația locală. Aceasta din urmă înseamnă că nu întregul lanț este supus transformării. Legăturile de hidrogen se pot forma în mai multe locuri la distanțe diferite unele de altele, iar forma lor depinde și de tipul de aminoacizi și de metoda de asamblare.
Lizozima și pepsina sunt reprezentanți ai proteinelor care au o structură secundară. Pepsina este implicată în digestie, iar lizozimul îndeplinește o funcție de protecție în organism, distrugând pereții celulari ai bacteriilor.
Caracteristici ale structurii secundare
Conformațiile locale ale lanțului peptidic pot diferi unele de altele. Câteva zeci au fost deja studiate, iar trei dintre ele sunt cele mai comune. Printre acestea se numără helix alfa, straturi beta și răsucire beta.
Spirala alfa –una dintre cele mai comune conformaţii ale structurii secundare a majorităţii proteinelor. Este un cadru de tijă rigid cu o cursă de 0,54 nm. Radicalii de aminoacizi arată spre exterior
Spiralele dreptaci sunt cele mai comune, iar omologii pentru stângaci pot fi uneori găsite. Funcția de modelare este îndeplinită de legături de hidrogen, care stabilizează buclele. Lanțul care formează helixul alfa conține foarte puțină prolină și aminoacizi încărcați polari.
- Turna beta este izolată într-o conformație separată, deși poate fi numită parte a stratului beta. Concluzia este îndoirea lanțului peptidic, care este susținut de legături de hidrogen. De obicei, locul îndoirii în sine este format din 4-5 aminoacizi, printre care prezența prolinei este obligatorie. Acest AK este singurul cu un schelet rigid și scurt, ceea ce îi permite să formeze un autoturn.
- Stratul beta este un lanț de aminoacizi care formează mai multe curbe și le stabilizează cu legături de hidrogen. Această conformație este foarte asemănătoare cu o foaie de hârtie împăturită într-un acordeon. Cel mai adesea, proteinele agresive au această formă, dar există multe excepții.
Distingeți între stratul beta paralel și antiparalel. În primul caz, capetele C- și N- la coturi și la capetele lanțului coincid, iar în al doilea caz nu.
Structură terțiară
Ambalarea suplimentară a proteinelor duce la formarea unei structuri terțiare. Această conformație este stabilizată cu ajutorul legăturilor de hidrogen, disulfură, hidrofobe și ionice. Numărul lor mare permite răsucirea structurii secundare într-una mai complexă.formați și stabilizați-l.
Separați proteinele globulare și fibrilare. Molecula de peptide globulare este o structură sferică. Exemple: albumină, globulină, histone în structură terțiară.
Proteinele fibrilare formează fire puternice, a căror lungime depășește lățimea. Astfel de proteine îndeplinesc cel mai adesea funcții structurale și de modelare. Exemple sunt fibroina, keratina, colagenul, elastina.
Structura proteinelor din structura cuaternară a moleculei
Dacă mai multe globule se combină într-un singur complex, se formează așa-numita structură cuaternară. Această conformație nu este tipică pentru toate peptidele și se formează atunci când este necesar să se îndeplinească funcții importante și specifice.
Fiecare globul dintr-o proteină complexă este un domeniu sau protomer separat. În mod colectiv, structura proteinelor din structura cuaternară a unei molecule se numește oligomer.
De obicei, o astfel de proteină are mai multe conformații stabile care se schimbă constant una pe ceal altă, fie în funcție de impactul oricăror factori externi, fie atunci când este necesară îndeplinirea diferitelor funcții.
O diferență importantă între structura terțiară și cea cuaternară a unei proteine sunt legăturile intermoleculare, care sunt responsabile pentru conectarea mai multor globule. În centrul întregii molecule, există adesea un ion metalic, care afectează direct formarea legăturilor intermoleculare.
Structuri suplimentare de proteine
Nu întotdeauna un lanț de aminoacizi este suficient pentru a îndeplini funcțiile unei proteine. LAÎn majoritatea cazurilor, la astfel de molecule sunt atașate și alte substanțe de natură organică și anorganică. Deoarece această caracteristică este caracteristică numărului copleșitor de enzime, compoziția proteinelor complexe este de obicei împărțită în trei părți:
- Apoenzima este partea proteică a moleculei, care este o secvență de aminoacizi.
- Coenzima nu este o proteină, ci o parte organică. Poate include diferite tipuri de lipide, carbohidrați sau chiar acizi nucleici. Aceasta include reprezentanți ai compușilor biologic activi, printre care se numără vitamine.
- Cofactor - o parte anorganică, reprezentată în marea majoritate a cazurilor de ionii metalici.
Structura proteinelor în structura cuaternară a unei molecule necesită participarea mai multor molecule de origine diferită, astfel încât multe enzime au trei componente simultan. Un exemplu este fosfokinaza, o enzimă care asigură transferul unei grupări fosfat dintr-o moleculă de ATP.
Unde se formează structura cuaternară a unei molecule de proteine?
Lanțul polipeptidic începe să fie sintetizat pe ribozomii celulei, dar maturarea ulterioară a proteinei are loc în alte organite. Molecula nou formată trebuie să intre în sistemul de transport, care constă din membrana nucleară, ER, aparatul Golgi și lizozomi.
Complicația structurii spațiale a proteinei are loc în reticulul endoplasmatic, unde se formează nu numai diverse tipuri de legături (hidrogen, disulfură, hidrofobă, intermoleculară, ionică), ci se adaugă și coenzima și cofactorul. Aceasta formează un cuaternarstructura proteinelor.
Când molecula este complet gata de lucru, intră fie în citoplasma celulei, fie în aparatul Golgi. În ultimul caz, aceste peptide sunt împachetate în lizozomi și transportate în alte compartimente ale celulei.
Exemple de proteine oligomerice
Structura cuaternară este structura proteinelor, care este concepută pentru a contribui la îndeplinirea funcțiilor vitale într-un organism viu. Conformația complexă a moleculelor organice permite, în primul rând, influențarea activității multor procese metabolice (enzime).
Proteinele importante din punct de vedere biologic sunt hemoglobina, clorofila și hemocianina. Inelul porfirinic este baza acestor molecule, în centrul cărora se află un ion metalic.
Hemoglobină
Structura cuaternară a moleculei proteinei hemoglobinei este formată din 4 globule conectate prin legături intermoleculare. În centru este o porfină cu un ion feros. Proteina este transportată în citoplasma eritrocitelor, unde ocupă aproximativ 80% din volumul total al citoplasmei.
Baza moleculei este hem, care are o natură mai anorganică și este colorată în roșu. Este, de asemenea, principalul produs de degradare a hemoglobinei din ficat.
Știm cu toții că hemoglobina îndeplinește o funcție importantă de transport - transferul de oxigen și dioxid de carbon în întregul organism uman. Conformația complexă a moleculei proteice formează centri activi speciali, care sunt capabili să lege gazele corespunzătoare de hemoglobină.
Când se formează un complex proteină-gaz, se formează așa-numitele oxihemoglobină și carbohemoglobină. Cu toate acestea, mai există unulo varietate de astfel de asociații, care este destul de stabilă: carboxihemoglobina. Este un complex de proteine și monoxid de carbon, a cărui stabilitate explică atacurile de sufocare cu toxicitate excesivă.
Clorofilă
Un alt reprezentant al proteinelor cu structură cuaternară, ale căror legături de domeniu sunt deja susținute de un ion de magneziu. Funcția principală a întregii molecule este participarea la procesele de fotosinteză din plante.
Există diferite tipuri de clorofile, care diferă unele de altele prin radicalii inelului porfirinei. Fiecare dintre aceste soiuri este marcată cu o literă separată a alfabetului latin. De exemplu, plantele terestre se caracterizează prin prezența clorofilei a sau a clorofilei b, în timp ce algele conțin și alte tipuri de această proteină.
Hemocianina
Această moleculă este un analog al hemoglobinei la multe animale inferioare (artropode, moluște etc.). Principala diferență în structura unei proteine cu o structură moleculară cuaternară este prezența unui ion de zinc în locul unui ion de fier. Hemocianina are o culoare albăstruie.
Uneori oamenii se întreabă ce s-ar întâmpla dacă am înlocui hemoglobina umană cu hemocianina. În acest caz, conținutul obișnuit de substanțe din sânge, și în special aminoacizi, este perturbat. Hemocianina este, de asemenea, instabilă pentru a forma un complex cu dioxid de carbon, așa că „sângele albastru” ar avea tendința de a forma cheaguri de sânge.
